OqPoWah.com

Struktura imunoglobulinov. Razredi imunoglobulinov

Človeški limfni sistem izvaja številne pomembne zaščitne funkcije, ki preprečujejo razvoj patogenih mikroorganizmov ali virusov v tekočih medijih, celicah in tkivih. Za humoralno imunost odgovorijo B-limfociti, ki po nadaljnjem zorenju sintetizirajo imunoglobuline (Ig). Struktura teh snovi vam omogoča, da poiščete, označite in uničite antigene, ki so prišli v telo. Katere so značilnosti molekul?

Plazemske celice

Vse limfne celice človeškega telesa so razdeljene v dve veliki skupini: T-limfociti in B-limfociti. Prvi so odgovorni za celično imunost, absorbirajo antigene v procesu fagocitoze. Druga naloga je sintetizirati specifična protitelesa - humoralna imunost.

Limfociti B so določene v sekundarnih limfnih organih (bezgavke, vranico) in nato se tvori populacijo plazemskih celic, imenovanih tudi plazemskih celic. Kasneje se selijo v rdečo kostni mozeg, sluznice in tkiva.

Plazemske celice dosegajo velike velikosti (do 20 μm), obarvane bazofilne, t.j., vijolične barve. V središču teh celic je veliko jedro z značilnimi komolci heterochromatina, ki spominjajo na krake kolesa.

Citoplazma madeži lažja od jedra. V njej je močan transportni center, ki ga sestavljajo endoplazemski retikulum in aparat Golgi. AG se razvija zelo močno in tvori tako imenovano svetlo teraso celice.

Vse te strukture so usmerjene v sintezo protiteles, ki so odgovorna za humoralno imunost. Struktura imunoglobulinske molekule ima svoje značilnosti, zato je pomembno, da te strukture postopoma in kakovostno dozorevajo med sintezo.

Pravzaprav je za to razvita tako gosta mreža aparata EPS in Golgi. Poleg tega je genetski aparat plazmocitov, zaprt v jedru, usmerjen predvsem v sintezo protitelesnih proteinov. Mature plazemske celice so primer visoke stopnje odločenosti, zato se redko delijo.struktura imunoglobulinov

Struktura protiteles imunoglobulina

Te zelo specializirane molekule so glikoproteini, ker imajo beljakovine in ogljikove hidrate. Zanima nas okostje imunoglobulinov.

Molekulo sestavljajo 4 peptidne verige: dve težki verigi (H-verige) in dve pljuči (L-verige). Povezani so med seboj s pomočjo disulfidnih vezi, zato lahko opazimo obliko molekule, ki spominja na vrvico.

Struktura imunoglobulinov je usmerjena v spojino z antigeni z uporabo specifičnih fragmentov Fab. Na prostih koncih "zanke" je vsaka taka stran oblikovana z dvema variabilnima domenoma: ena od težke in ena iz lahke verige. Okvir je stalna domena (3 za vsako težko in eno za lahke verige).

Mobilnost spremenljivih koncev imunoglobulina je zagotovljena s prisotnostjo šarnirne regije na mestu, kjer se tvori disulfidna vez med obema H verigama. Toliko poenostavlja proces interakcije antigen-protitelesa.

Tretji konec molekule, ki ne vpliva na tuje molekule, ostaja nepregleden. Imenuje se regija Fc in je odgovorna za pritrditev imunoglobulina na membrane plazmocitov in drugih celic. Mimogrede, lahke verige so lahko dve vrsti: kappa (kappa-) in lambda (lambda-). Medsebojno so povezani z disulfidnimi vezmi. Obstaja tudi pet vrst težkih verig, v skladu s katerimi se razvrstijo različne vrste imunoglobulinov. To je alfa - (alfa), delta - (delta), epsilon - (epsilon), gama - (gama) mu-- (mu) verige.

Nekatera protitelesa lahko tvorijo polimerne strukture, ki se stabilizirajo z dodatnimi J-peptidi. Tako se oblikujejo dimeri, trimeri, tetrami ali pentomeri Ig določenega tipa.

Druga dodatna S-veriga je značilna za sekretorne imunoglobuline, katerih struktura in biokemija omogočata delovanje v sluznici ustne votline ali črevesja. Ta dodatna veriga preprečuje uničenje molekul protiteles z naravnimi encimi.strukturo molekule imunoglobulina

Struktura in razredi imunoglobulinov

Raznolikost protiteles v našem telesu določa spremenljivost funkcij humoralne imunosti. Vsak Ig razred ima svoje značilne značilnosti, po katerih ni težko uganiti svoje vloge v imunskem sistemu.

Struktura in funkcija imunoglobulinov sta neposredno odvisna drug od drugega. Na molekularni ravni se razlikujejo v aminokislinski sekvenci težke verige, katere vrste smo že omenili. Zato se razlikujejo 5 vrst imunoglobulinov: IgG, IgA, IgE, IgM in IgD.struktura imunoglobulina g

Značilnosti imunoglobulina G

IgG ne tvori polimerov in ni vdelan v celične membrane. Sestava molekul je pokazala prisotnost gama težke verige.

Posebnost tega razreda je dejstvo, da lahko le ta protitelesa prodrejo skozi placentna pregrada in oblikovati imunsko obrambo zarodka.

IgG je 70-80% vseh serumskih protiteles, zato so molekule zlahka zaznane z laboratorijskimi metodami. V krvi je 12 g / l povprečna vsebina tega razreda, ki je običajno dosežen do 12. leta starosti.

Struktura imunoglobulina G vam omogoča izvajanje naslednjih funkcij:

  1. Nevtralizacija toksinov.
  2. Opsonizacija antigenov.
  3. Začetek citolize, ki jo posreduje komplement.
  4. Predstavitev antigena proti celicam morilca.
  5. Zagotavljanje imunitete novorojencu.protitelesna struktura imunoglobulina

Imunoglobulin A: značilnosti in funkcije

Ta vrsta protiteles se pojavlja v dveh oblikah: serumu in sekretorju.




V krvnem serumu IgA je 10-15% vseh protiteles, njegova povprečna količina je 2,5 g / l do 10 let.

Več nas zanima sekretorna oblika imunoglobulina A, saj približno 60% molekul tega razreda protiteles koncentriramo v sluznični membrani telesa.

Struktura imunoglobulina A se tudi razlikuje po svoji variabilnosti zaradi prisotnosti J-peptida, ki lahko sodeluje pri nastanku dimerjev, trimerjev ali tetramov. Zaradi tega je en tak kompleks protiteles sposoben vezati veliko število antigenov.

Med nastankom IgA je pri molekuli pritrjena še ena komponenta S-proteina. Njegova glavna naloga je zaščititi celoten kompleks od destruktivnega učinka encimov in drugih celic človeškega limfnega sistema.

Imunoglobulin A se nahaja v sluznicah gastrointestinalnega trakta, genitourinarnega sistema in dihalnega trakta. Molekule IgA zaokrožujejo antigenske delce, s čimer preprečujejo njihovo lepljenje na stene votlih organov.

Funkcije tega razreda protiteles so naslednje:

  1. Nevtralizacija antigenov.
  2. So prva pregrada med vsemi molekulami humoralne imunitete.
  3. Opsonizirajte in označite antigene.

struktura imunoglobulina funkcije

Imunoglobulin M

Predstavniki razreda IgM se odlikujejo po velikosti velikosti molekule, saj so njihovi kompleksi pentameri. Celotno strukturo podpira J-protein, molekula pa je težka nu-veriga.

Pentamerna struktura je značilna za sekretorno obliko tega imunoglobulina, vendar obstajajo tudi monomeri. Slednji so pritrjeni na membrane B-limfocitov, s čimer pomagajo celicam odkriti patogene elemente v telesnih tekočinah.

Samo 5-10% je IgM v krvnem serumu in njegova vsebnost v povprečju ne presega 1 g / l. Protitelesa tega razreda so najstarejši v evolucijsko smislu, in so sintetizirani le limfocitov B in njihovih predhodnih sestavin (plazemske celice niso sposobne).

Število novih protiteles M se poveča pri novorojenčkih, kot. to je dejavnik intenzivnega izločanja IgG. Takšna stimulacija pozitivno vpliva na razvoj imunosti dojenčka.

Struktura imunoglobulina M preprečuje prehaja placento, zato je odkrivanje protiteles fetalnih tekočinah postane signal zlorabo presnovnih mehanizmov okužbe ali placente napake.

Funkcije IgM:

  1. Nevtralizacija.
  2. Opsonizacija.
  3. Aktivacija citolize, ki je odvisna od komplementa.
  4. Oblikovanje imunitete novorojenca.strukturo imunoglobulinskih razredov imunoglobulina

Značilnosti imunoglobulina D

Ta vrsta protiteles je precej raziskana, zato njihova vloga v telesu ni v celoti razumljena. Obstajajo IgD samo v obliki monomerov, v serumu te molekule niso več kot 0,2% vseh protiteles (0,03 g / l).

Glavna funkcija imunoglobulina D je sprejem v membrani B-limfocitov, vendar ima le 15% celotne populacije teh celic IgD. Protitelesa so priključena na Fc-konec molekule, težke verige pa so v delti razred.

Struktura in funkcija imunoglobulina E

Ta razred je neznaten del vseh serumskih protiteles (0,00025%). IgE, isti reagin, ima visoko citofilnost: monomeri teh imunoglobulinov se vežejo na membrane mastocitov in bazofilov. Posledično IgE vpliva na proizvodnjo histamina, kar vodi k razvoju vnetnih reakcij.

V strukturi imunoglobulina E so prisotne težke verige tipa epsilon.

Zaradi majhne količine teh protiteles je zelo težko zaznati z laboratorijskimi metodami v serumu v krvi. Zvišan IgE je pomemben diagnostični znak alergijskih reakcij.struktura biokemije imunoglobulinov

Sklepi

Struktura imunoglobulinov neposredno vpliva na njihove funkcije v telesu. Humoralna imuniteta igra pomembno vlogo pri vzdrževanju homeostaze, zato morajo vsa protitelesa delovati jasno in gladko.

Vsebina vseh Ig skupin je strogo opredeljena za ljudi. Vse spremembe v laboratoriju so lahko izgovor za razvoj patoloških procesov. To zdravniki uporabljajo v svoji praksi.

Zdieľať na sociálnych sieťach:

Príbuzný