OqPoWah.com

Глобулярный белок: структура, строение, свойства. Примеры глобулярных и фибриллярных белков

Большое количество органических веществ, входящих в состав живой клетки, отличаются крупными размерами молекул и представляют собой биополимеры. К ним относятся и белки, составляющие от 50 до 80% от сухой массы всей клетки. Мономерами белков

являются аминокислоты, связывающиеся между собой с помощью пептидных связей. Белковые макромолекулы имеют несколько уровней организации и выполняют в клетке целый ряд важнейших функций: строительную, защитную, каталитическую, двигательную и др. В нашей статье мы рассмотрим особенности строения пептидов, а также приведем примеры глобулярных и фибриллярных белков, входящих в состав организма человека.

Глобулярный и фибриллярный белок

Формы организации макромолекул полипептидов

Аминокислотные остатки последовательно соединяются между собой прочными ковалентными связями, называемыми пептидными. Они достаточно прочные и удерживают в стабильном состоянии первичную структуру белка, имеющую вид цепи. Вторичная форма возникает в момент закручивания полипептидной цепи в альфа-спираль. Она стабилизирована дополнительно возникающими водородными связями. Третичная, или нативная, конфигурация имеет принципиальное значение, так как большинство глобулярных белков в живой клетке имеют именно такое строение. Спираль упаковывается в виде шара или глобулы. Ее устойчивость обусловлена не только появлением новых водородных связей, но и формированием дисульфидных мостиков. Они возникают вследствие взаимодействия атомов серы, входящих в состав аминокислоты цистеина. Не последнюю роль в образовании третичной структуры играют гидрофильные и гидрофобные взаимодействия между группами атомов внутри пептидной структуры. Если глобулярный белок объединяется с такими же молекулами посредством небелкового компонента, например, иона металла, то возникает четвертичная конфигурация – высшая форма организации полипептида.

Виды белков

Фибриллярные белки

Сократительную, двигательную и строительную функции в клетке выполняют белки, макромолекулы которых имеют вид тонких нитей – фибрилл. Полипептиды, входящие в состав волокон кожи, волос, ногтей, относят к фибриллярным видам. Наиболее известные из них - это коллаген, кератин и эластин. Они не растворяются в воде, но могут набухать в ней, образуя клейкую и вязкую массу. Пептиды линейного строения входят также в состав нитей веретена деления, образуя митотический аппарат клетки. Они прикрепляются к хромосомам, сокращаются и растягивают их к полюсам клетки. Этот процесс наблюдается в анафазу митоза – деления соматических клеток тела, а также в редукционной и эквационной стадии деления половых клеток – мейозе. В отличие от глобулярного белка фибриллы способны быстро растягиваться и сокращаться. Реснички инфузории-туфельки, жгутики эвглены зеленой или одноклеточной водоросли – хламидомонады построены из фибрилл и выполняют функции движения у простейших организмов. Сокращение мышечных белков – актина и миозина, входящих в состав мышечной ткани, обусловливают разнообразные движения скелетных мышц и поддержание мышечного каркаса человеческого тела.

Белок гемоглобин

Структура глобулярных белков

Пептиды – переносчики молекул различных веществ, защитные белки – иммуноглобулины, гормоны – это неполный перечень протеинов, третичная структура которых имеет вид шара – глобулы. В крови присутствуют определенные белки, которые имеют на своей поверхности определенные участки – активные центры. С их помощью они распознают и присоединяют к себе молекулы биологически активных веществ, вырабатываемых железами смешанной и внутренней секреции. С помощью глобулярных белков гормоны щитовидной и половых желез, надпочечников, тимуса, гипофиза доставляются к определенным клеткам организма человека, снабженным специальными рецепторами для их распознавания.

Мембранные полипептиды

Жидкостно-мозаичная модель строения клеточных мембран наилучшим образом приспособлена к выполнению ими важных функций: барьерной, рецепторной и транспортной. Белки, входящие в нее, осуществляют транспорт ионов и частиц некоторых веществ, например глюкозы, аминокислот и др. Изучить свойства глобулярных белков-переносчиков можно на примере натрий-калиевого насоса. Он осуществляет переход ионов из клетки в межклеточное пространство и обратно. Ионы натрия постоянно движутся в середину клеточной цитоплазмы, а катионы калия - из клетки наружу. Нарушение нужной концентрации этих ионов приводит к гибели клетки. Чтобы предотвратить эту угрозу, в клеточную мембрану встроен специальный протеин. Строение глобулярных белков таково, что они переносят катионы Na+ и K+ против градиента концентрации с использованием энергии аденозинтрифосфорной кислоты.

Строение и функции инсулина




Растворимые белки шаровидной структуры, находящиеся в третичной форме, выполняют функции регуляторов обмена веществ в организме человека. Вырабатываемый бета-клетками островков Лангерганса инсулин осуществляет контроль уровня глюкозы в крови. Он состоит из двух полипептидных цепей (&alpha-- и &beta-- формы), соединенных несколькими дисульфидными мостиками. Это ковалентные связи, возникающие между молекулами серосодержащей аминокислоты – цистеина. Гормон поджелудочной железы в основном состоит из упорядоченной последовательности аминокислотных звеньев, организованных в форме альфа-спирали. Незначительная его часть имеет вид &beta-- структуры и аминокислотных остатков без строгой ориентации в пространстве.

Белок инсулин

Гемоглобин

Классическим примером глобулярных пептидов служит белок крови, обусловливающий красную окраску крови – гемоглобин. Протеин содержит четыре полипептидных участка в виде альфа- и бета-спирали, которые связаны небелковым компонентом - гемом. Он представлен ионом железа, связывающим полипептидные цепи в одну конфирмацию, относящуюся к четвертичной форме. К молекуле протеида присоединяются частицы кислорода (в таком виде он называется оксигемоглобином) и далее транспортируются к клеткам. Это обеспечивает нормальное протекание процессов диссимиляции, так как для получения энергии клетка окисляет поступившие в нее органические вещества.

Белок Гемоглобин

Роль белка крови в транспорте газов

Кроме кислорода гемоглобин способен также присоединять углекислый газ. Диоксид углерода образуется как побочный продукт катаболических клеточных реакций и подлежит удалению из клеток. Если во вдыхаемом воздухе присутствует монооксид карбона – угарный газ, он способен образовывать прочное соединение с гемоглобином. В этом случае токсическое вещество без цвета и запаха в процессе дыхания быстро проникает к клеткам организма, вызывая отравление. Особенно чувствительны к высокой концентрации угарного газа структуры головного мозга. Возникает паралич дыхательного центра, расположенного в продолговатом мозге, что влечет за собой смерть от удушья.

Глобулярные и фибриллярные белки

В нашей статье мы рассмотрели структуру, строение и свойства пептидов, а также привели примеры глобулярных белков, выполняющих в организме человека ряд важных функций.

Zdieľať na sociálnych sieťach:

Príbuzný