Makromolekula je molekula z visoko molekulsko maso. Konfiguracija makromolekule

Makromolekula je molekula, ki ima visoko molekulsko maso. Njegova struktura je predstavljena v obliki večkrat ponavljajočih se povezav. Razmislimo o značilnostih takšnih spojin, njihovem pomenu za vitalno aktivnost živih bitij.

Značilnosti sestave

Biološke makromolekule so sestavljene iz več sto tisoč majhnih začetnih snovi. Za žive organizme obstajajo tri glavne vrste makromolekul: beljakovine, polisaharidi, nukleinske kisline.

Monosaharidi, nukleotidi, aminokisline služijo kot začetni monomeri za njih. Makromolekula je skoraj 90 odstotkov celične mase. Odvisno od zaporedja aminokislinskih ostankov se tvori specifična proteinska molekula.

Visko molekularne snovi so tiste, ki imajo molsko maso večjo od 103 Da.

Zgodovina videza

Kdaj se je pojavil makromolekul? Ta koncept je leta 1922 uvedel Nobelov nagrajenec na področju kemije Hermann Staudinger.

Polimerna tuljava se lahko obravnava kot zapletena nit, ki je nastala z nenamernim odvijanjem tuljave po prostoru. Ta tangla sistematično spreminja svojo konformacijo, to je prostorska konfiguracija makromolekule. Podobno je s potezo browniškega gibanja.

Ta tuljava se zgodi zaradi dejstva, da polimerna veriga na določeni razdalji "izgubi" informacije o smeri. Pogovor o zapletu je lahko v primeru, ko bodo visoke molekulske spojine vzdolž dolžine veliko večje od dolžine strukturnega fragmenta.

Globularna konfiguracija

Makromolekula je gosta konformacija, v kateri lahko primerjamo volumsko frakcijo polimera z enoto. Globoko stanje se uresničuje v tistih primerih, ko se med posameznimi povezavami polimerov med seboj in zunanjim okoljem pojavlja vzajemna privlačnost.

Kopija strukture makromolekul je tisti del vode, ki je vgrajen kot element takšne strukture. To je najbližje hidratirano okolje makromolekula.

Značilnosti proteinske molekule

Makromolekule beljakovin so hidrofilne snovi. Ko se raztopi v vodi, suh beljakovina na začetku niha, nato pa se v raztopino postopoma preide. Med oteklino molekule vode vstopajo v notranjost proteina, ki povezujejo njegovo strukturo s polarnimi skupinami. V tem primeru je tesno zapakirano polipeptidno verigo. Obrnjena molekula beljakovin velja za inverzno raztopino. Z naknadno absorpcijo molekul vode se proteinske molekule ločijo od skupne mase in poteka proces raztapljanja.

Toda oteklina proteinske molekule v nobenem primeru ne povzroča raztapljanja. Na primer, kolagen po absorpciji molekul vode ostaja v otečenem stanju.

Teorija hidrata

MakromolekuL te teorije ni enostavno adsorbira, elektrostatični vezave zgodi s polarnimi molekulami vode, fragmenti neželenih ostankov amino kislin, ki imajo negativen naboj, kakor tudi aminokisline, ki nosijo pozitiven naboj.

Delno hidrirano vodo veže peptidne skupine, ki tvorijo vodikove vezi z molekulami vode.

Na primer, polipeptidi, ki imajo nepolarne stranske skupine, nabreknejo. Ko se vežejo na peptidne skupine, razcepi polipeptidne verige. Prisotnost medsebojnih mostov ne dovoljuje, da bi proteinske molekule popolnoma razbili, da bi prešle v obliko raztopine.

Struktura makromolekul se po segrevanju razgrajuje, kar povzroči razpok in sproščanje polipeptidnih verig.

Značilnosti želatine

Glede na kemično sestavo želatina je podobna kolagenu, tvori viskozno tekočino z vodo. Med karakterističnimi lastnostmi želatine je mogoče razlikovati njegovo sposobnost nastajanja gela.

Takšne vrste molekul uporabljamo kot hemostatične in zamenjave s plazmo. Sposobnost želatine za oblikovanje gelov se uporablja pri izdelavi kapsul v farmacevtski industriji.

Singularnost topnosti makromolekul

Te vrste molekul imajo različne topnosti v vodi. Določa se z aminokislinsko sestavo. V prisotnosti polarnih aminokislin v strukturi se sposobnost raztapljanja v vodi znatno poveča.

Tudi tej funkciji vpliva posebnost organizacije makromolekula. Imam globularni proteini večja topnost kot pri fibrilarnih makromolekulah. Med številnimi eksperimenti smo ugotovili odvisnost raztapljanja od lastnosti uporabljenega topila.

Primarna struktura vsake proteinske molekule je drugačna, kar daje proteinu individualnost lastnosti. Prisotnost povezav med polipeptidnimi verigami zmanjšuje topnost.

Primarna struktura proteinskih molekul nastane zaradi peptidnih (amidnih) vezi, z uničenjem pa pride do denaturacije beljakovin.

Saljenje

Raztopine nevtralnih soli se uporabljajo za povečanje topnosti beljakovinskih molekul. Na primer, na ta način lahko izvedemo selektivno obarjanje proteinov in njihovo frakcioniranje lahko izvedemo. Količina pridobljenih molekul je odvisna od začetne sestave mešanice.

Posebnost beljakovin, ki jih dobimo s soljenjem, je ohranjanje bioloških lastnosti po popolni odstranitvi soli.

Bistvo postopka je odstranitev hidratne beljakovinske lupine s pomočjo anionov in kationov soli, kar zagotavlja stabilnost makromolekule. Največje število beljakovinskih molekul je nasoljeno z uporabo sulfatov. Ta metoda se uporablja za čiščenje in ločevanje beljakovinskih makromolekul, saj se bistveno razlikujejo po velikosti polnjenja, parametrih hidratne lupine. Vsaka beljakovina ima svojo sobo za soljenje, to pomeni, da mora izbrati sol določene koncentracije.

Aminokisline

Trenutno je znano, da sta približno dve stotini aminokislin del beljakovinskih molekul. Glede na strukturo so razdeljeni v dve skupini:

• Proteinogeni, ki so del makromolekul;
• ne proteinovogeni, ki ne aktivno sodelujejo pri nastajanju beljakovin.

Znanstveniki so uspeli dešifrirati zaporedje aminokislin v številnih proteinskih molekulah živalskega in rastlinskega izvora. Med aminokislinami, ki jih pogosto najdemo v molekulah proteinov, opazimo serin, glicin, levcin, alanin. Za vsak naravni biopolimer je značilna lastna aminokislinska sestava. Na primer, protamini vključujejo približno 85 odstotkov arginina, vendar nimajo kislih, cikličnih aminokislin. Fibroin je proteinska molekula naravne svile, ki vsebuje približno polovico glicina. V kolagenu so takšne redke aminokisline kot hidroksiprolin, hidroksilizin, ki niso prisotni v drugih makromolekulah beljakovin.

Sestava aminokislin se določi ne samo značilnosti aminokislin, ampak tudi funkcije, imenovanje beljakovinskih makromolekul. Njihovo zaporedje določi genetska koda.

Raven strukturne organizacije biopolimerov

Obstajajo štiri ravni: primarni, sekundarni, terciarni in kvartarni. Vsaka struktura ima lastne značilnosti.

Primarna struktura proteinskih molekul je linearna polipeptidna veriga aminokislinskih ostankov, povezanih s peptidnimi vezmi.

Ta struktura je najbolj stabilna, saj vsebuje peptidne kovalentne vezi med karboksilno skupino ene aminokisline in amino skupino druge molekule.

Sekundarna struktura vključuje polipeptidno verigo s pomočjo vodikovih vezi v spiralni obliki.

Terciarno vrsto biopolimera dobimo s prostorskim pakiranjem polipeptida. Spiralne in laminirane zložene oblike terciarnih struktur delijo.

Za globularne beljakovine je značilna elipsoidna oblika, za fibrilarne molekule pa je podolgovata oblika.

Če makromolekula vsebuje le eno polipeptidno verigo, ima protein le terciarno strukturo. Na primer, je beljakovina mišičnega tkiva (mioglobina), ki je potrebna za vezavo kisika. Nekateri biopolimeri so zgrajeni iz več polipeptidnih verig, od katerih ima vsaka terciarno strukturo. V tem primeru ima makromolekula kvartarno strukturo, sestavljeno iz več globulinov, združenih v veliki strukturi. Hemoglobin se lahko šteje za edino kvaternarno beljakovino, ki vsebuje približno 8 odstotkov histidina. Je aktivni znotrajcelični pufer v eritrocitih, ki omogoča vzdrževanje pH vrednosti krvi na stabilni ravni.

Nukleinske kisline

So visoke molekulske spojine, ki jih tvorijo fragmenti nukleotidov. RNA in DNA najdemo v vseh živih celicah, opravljajo funkcijo shranjevanja, prenosa, kot tudi izvajanje dednih informacij. Monomeri so nukleotidi. Vsaka izmed njih ima v sestavi preostanek dušikove baze, ogljikovih hidratov in tudi fosforne kisline. Študije so pokazale, da je načelo komplementarnosti opazno v DNK različnih živih organizmov. Nukleinske kisline so topne v vodi, vendar se ne raztopijo v organskih topilih. Ti biopolimeri se uničijo, ko se temperatura dvigne, ultravijolično obsevanje.

Namesto sklepanja

Poleg različnih beljakovin in nukleinskih kislin so makromolekule ogljikovi hidrati. Polisaharidi v svoji sestavi imajo na stotine monomerov, ki imajo prijeten sladek okus. Kot primer hierarhične strukture makromolekul lahko navedemo ogromne molekule beljakovin in nukleinskih kislin s kompleksnimi podenotami.

Prostorska struktura molekule globularnih proteinov je na primer posledica hierarhične večplastne organizacije aminokislin. Med posameznimi ravnmi obstaja tesna povezanost, elementi višje ravni so povezani z nižjimi sloji.

Vsi biopolimeri opravljajo pomembno podobno funkcijo. So gradniki za žive celice, so odgovorni za shranjevanje in prenos dednih informacij. Za vsakega živega bitja je značilna posebne beljakovine, tako da preden imajo biokemiki težko in pomembno nalogo, odločil, da se varčevanje živih organizmov iz gotove smrti.