Denaturacija beljakovin

Konformacija (struktura) peptidne verige je urejena in edinstvena za vsak protein. Pod posebnimi pogoji se razbije veliko število vezi, kar je stabiliziralo prostorsko strukturo sestavljene molekule. Zaradi zloma je celotna molekula (ali njen pomemben del) v obliki neurejene tuljave. Ta proces se imenuje "denaturacija". To spremembo lahko povzroči segrevanje od šestdeset do osemdeset stopinj. Tako se lahko vsaka molekula, dobljena kot posledica porušitve, razlikuje od drugih.

Denaturacija beljakovin se pojavi pod vplivom katerih koli sredstev, ki lahko uničijo nekovalentne vezi. Ta proces se lahko pojavi v alkalnih ali kislih pogojih, na površini ločevanja faz, pod vplivom nekaterih organske spojine (fenoli, alkoholi in drugi). Denaturacija beljakovin se lahko pojavi tudi pod vplivom gvanidin klorida ali sečnine. Ta sredstva tvorijo šibke vezi (hidrofobne, ionske, vodikove) s karbonilno ali amino skupino peptidne ogrodja in s številnimi skupinami aminokislinskih radikalov, ki nadomestijo protein vodikove vezi znotraj molekul. Posledično se spremeni sekundarna in terciarna struktura.

Odpornost na delovanje denaturnih sredstev je odvisna predvsem od prisotnosti disulfidnih vezi v molekuli beljakovinske spojine. Zaviralec tripsina ima tri S-S vezi. Pod pogojem njihovega zmanjšanja denaturacija beljakovin nastane brez drugih vplivov. Če se nato spojina postavi v pogojih, ko se izvede oksidacija SH-skupin cisteina in tvorba disulfidnih vezi, se bo začela konformacija. Poleg tega prisotnost celo disulfidne vezi bistveno poveča stabilnost v prostorski strukturi.

Denaturacijo beljakovine praviloma spremlja zmanjšanje njegove topnosti. Istočasno se pogosto tvori oborina. Pojavi se v obliki "koaguliranega proteina". Ko je koncentracija spojin v raztopini visoka, je "celotna raztopina podvržena" koagulaciji, kot npr. Pri kuhanju kokošjih jajc. Med denaturacijo beljakovina izgubi svojo biološko aktivnost. To načelo temelji na uporabi karbolna kislina (vodna fenolna raztopina) kot antiseptična snov.

Zaradi nestabilnosti prostorske strukture, velike verjetnosti uničenja pod vplivom različnih dejavnikov, je veliko težje izolirati in preučiti protein. Določene težave nastajajo tudi pri uporabi spojin v industriji in medicini.

Če je denaturacija beljakovin izvedena z izpostavljenostjo visokim temperaturam, potem se pri počasnem hlajenju pod določenimi pogoji opravi proces renaturacije - obnova naravne (začetne) konformacije. Ta dejstvo dokazuje, da se polaganje peptidne verige pojavi v skladu s primarno strukturo.

Nastajanje domače konformacije (začetno mesto) je spontani proces. Z drugimi besedami, ta razporeditev ustreza najmanjši količini proste energije, ki je zaprta v molekuli. Zato lahko sklepamo, da je prostorska struktura spojine kodirana v aminokislinski sekvenci v peptidnih verigah. To pa po drugi strani pomeni, da bodo vsi polipeptidi, podobni v zaporedju aminokislin (npr. Verige mioglobinskih peptidov), imeli enako konformacijo.

Beljakovine imajo lahko bistvene razlike v primarni strukturi, tudi če so praktično ali povsem enake pri konformaciji.