Enostavne in kompleksne beljakovine. Struktura, funkcije, lastnosti, značilnosti, primeri kompleksnih proteinov

Ena od opredelitev življenja je naslednja: "Življenje je način obstoja beljakovinskih teles." Na našem planetu, brez izjeme, organizmi vsebujejo tako organske snovi kot proteine. V tem prispevku bomo opisali preproste in kompleksne proteine, ugotovili razlike v molekularni strukturi in preučili njihove funkcije v celici.

Kaj so proteini?

Z vidika biokemije so visokomolekularni organski polimeri, katerih monomeri so 20 vrst različnih aminokislin. Povezujejo jih kovalentne kemične vezi, sicer imenovane peptidne vezi. Odkar monomeri proteinov so amfoterne spojine, vsebujejo tako amino skupino kot karboksilno funkcionalno skupino. Med njimi se pojavi kemijska vez CO-NH.

Če polipeptid sestoji iz ostankov aminokislinskih enot, tvori preprost protein. Molekule polimerov, ki dodatno vsebujejo kovinske ione, vitamine, nukleotide, ogljikove hidrate, so kompleksni proteini. Nato upoštevamo prostorsko strukturo polipeptidov.

Raven organizacije beljakovinskih molekul

Predstavljene so štiri različne konfiguracije. Prva struktura je linearna, je najpreprostejša in ima videz polipeptidne verige, med spiralo ustvarja dodatne vodikove vezi. Stabilizirajo spiralo, ki se imenuje sekundarna struktura. Terciarni nivoji organizacije imajo preproste in kompleksne proteine, večino rastlinskih in živalskih celic. Zadnja konfiguracija je kvaternarna, pojavlja se, ko interakcijo več molekul naravne strukture, združene s koencimi, le taka struktura ima kompleksne proteine, ki opravljajo različne funkcije v telesu.

Raznolikost preprostih proteinov

Ta skupina polipeptidov ni veliko. Njihove molekule sestavljajo le aminokislinski ostanki. Beljakovine vključujejo na primer histone in globuline. Prvi so predstavljeni v strukturi jedra in so združeni z molekulami DNA. Druga skupina - globulini - se štejejo za glavne sestavine krvne plazme. Protein, kot je gama globulin, deluje kot imunska obramba in je protitelo. Te spojine lahko tvorijo komplekse, ki vsebujejo kompleksne ogljikove hidrate in beljakovine. Takšni fibrilarni preprosti proteini, kot so kolagen in elastin, so del vezivnega tkiva, hrustanca, kite in kože. Njihove glavne naloge so gradnja in podpora.

Tubulinskih protein član mikrotubulov, ki so sestavni del cilia in bičkov enoceličnih organizmov, kot ciliates, evglena, parazitskih flagelate. Ta isti protein član večceličnih organizmov (bičkov semenčic, jajčec cilia, Cilirani epitela tankega črevesa).

Beljakovinski albumin opravlja funkcijo shranjevanja (na primer beljakovina kokošjih jajc). V endospermi semen žitnih rastlin se kopičijo ržene, riževe, pšenične - proteinske molekule. Imenujejo jih celični vključki. Te snovi uporabijo semenske kalče na začetku njihovega razvoja. Poleg tega je visoka vsebnost beljakovin v pšeničnih zrnah zelo pomemben pokazatelj kakovosti moke. Kruh, pečen iz moke bogate z glutenom, ima visoke okusne lastnosti in je bolj uporaben. Gluten vsebuje tako imenovane sorte trdne pšenice. Krvna plazma globokomorskih rib vsebuje proteine, ki preprečujejo njihovo smrt pred mrazom. Imajo lastnosti antifriza, ki preprečujejo smrt telesa pri nizkih temperaturah vode. Po drugi strani, v sestavi celične stene termofilnih bakterij v geotermičnih virov vseboval proteine ​​sposobne obdržati svojo naravno konfiguracijo (terciarno ali kvarterno zgradbo) in ne denaturira pri temperaturi od +50 do + 90 ° C.

Beljakovine

To so kompleksni proteini, za katere je značilna velika raznolikost v povezavi z različnimi funkcijami, ki jih izvajajo. Kot je bilo že omenjeno, ta skupina polipeptidov poleg proteinovega dela vsebuje tudi protezno skupino. Pod vplivom različnih dejavnikov, kot so visoke temperature, soli težkih kovin, koncentrirane alkalije in kisline, lahko kompleksni proteini spremenijo svojo prostorsko obliko in jo poenostavijo. Ta pojav se imenuje denaturacija. Struktura kompleksnih proteinov je prekinjena, vodikove vezi se prekinijo, molekule pa izgubijo svoje lastnosti in funkcije. Denaturacija je praviloma nepovratna. Toda pri nekaterih polipeptidih, ki izvajajo katalitične, motorične in signalne funkcije, je možno renaturacijo - obnovitev naravne strukture proteina.

Če se delovanje destabilizirajočega faktorja pojavi dolgotrajno, se proteinska molekula popolnoma uniči. To vodi k porušitvi peptidnih vezi primarne strukture. Že nemogoče je obnoviti beljakovine in njegove funkcije. Ta pojav se imenuje uničenje. Primer je kuhanje piščančjih jajc: tekoči beljakovinski albumin, ki je v terciarni strukturi, je popolnoma uničen.

Biosinteza beljakovin

Še enkrat opozarjamo, da sestava polipeptidov živih organizmov vključuje 20 aminokislin, med katerimi so nenadomestljivi. To so lizin, metionin, fenilalanin itd. V krpo vstopajo v tanko črevo po cepitvi beljakovinskih izdelkov. Za sintetiziranje izmenljivih aminokislin (alanin, prolin, serin), glive in živali uporabljajo spojine, ki vsebujejo dušik. Rastline, ki so avtotrofe, neodvisno tvorijo vse potrebne kompozitne monomere, ki predstavljajo kompleksne proteine. Za to so pri asimilacijskih reakcijah uporabljeni nitrati, amoniak ali prosti dušik. Nekatere vrste v mikroorganizmih imajo popolno aminokislinsko skupino, v drugih pa sintetizirajo le nekatere monomere. Stopnje biosinteze beljakovin potekajo v celicah vseh živih organizmov. V jedru je transkripcija in v citoplazmi celice - prevod.

Prva faza - sinteza prekurzorja mRNK se pojavi s sodelovanjem encimske RNK polimeraze. Razbija vodikove vezi med pramenami DNA in na enem od njih, na načelu komplementarnosti, zbira molekulo pre-iRNA. Podvržen je zdrsu, to je, zorenje in nato zapusti jedro v citoplazmo, ki tvori matriks ribonukleinsko kislino.

Za izvedbo druge faze je potrebno imeti posebne organele - ribosome, molekule informacij in transportne ribonukleinske kisline. Drug pomemben pogoj je prisotnost ATP molekul, saj so reakcije plastična izmenjava, na katero spada biosinteza beljakovin, nastanejo s absorpcijo energije.

Encimi, njihova struktura in funkcije

To je velika skupina beljakovin (približno 2000), ki igrajo vlogo snovi, ki vplivajo na hitrost biokemičnih reakcij v celicah. Lahko so preproste (tripsin, pepsin) ali kompleksni. Kompleksne proteine ​​sestavljajo koencim in apoenzim. Specifičnost beljakovin v zvezi s spojinami, na katere vpliva, določa koencim, aktivnost beljakovin pa se opazuje le, če je proteinska komponenta vezana na apoenzim. Katalitska aktivnost encima ni odvisna od celotne molekule, ampak samo na aktivnem mestu. Njegova struktura ustreza kemični strukturi katalizirane snovi na principu "ključavnice", zato je delovanje encimov strogo specifično. Funkcije kompleksnih beljakovin sestavljajo udeležba v metabolnih procesih in njihova uporaba kot akceptorji.

Razredi kompleksnih proteinov

Razvili so jih biokemiki, ki temeljijo na treh merilih: fizikalnih in kemijskih lastnostih, funkcionalnih značilnostih in specifičnih strukturnih značilnostih proteaze. Prva skupina vključuje polipeptide, ki se razlikujejo po svojih elektrokemijskih lastnostih. Razdeljeni so na osnovno, nevtralno in kislo. V zvezi z vodo so beljakovine lahko hidrofilne, amfifilne in hidrofobne. Druga skupina vključuje encime, ki smo jih prej razmislili. Tretja skupina vključuje polipeptide, ki se razlikujejo po kemični sestavi protetičnih skupina (so chromoproteids, nukleoproteine, metaloproteinov).

Podrobnejše razmislite o lastnostih kompleksnih beljakovin. Torej, na primer, kisli protein, ki je del ribosomov, vsebuje 120 aminokislin in je univerzalen. Najdemo ga v organelih, ki sintetizirajo proteine, tako prokariotske kot evkariontske celice. Drugi predstavnik te skupine - beljakovine S-100, sestavljajo dve verigi, ki jih veže kalcijev ion. Je del nevronov in nevroglije - podpornega tkiva živčnega sistema. Skupna lastnost vseh kislih beljakovin je visoka vsebnost dikarboksilnih kislin: glutamat in asparagin. Alkalne beljakovine vključujejo histone - proteine, ki so del nukleinskih kislin DNA in RNA. Značilnost njihove kemične sestave je velika količina lizina in arginina. Histoni skupaj s kromatinom jedra iz kromosomov - najpomembnejše strukture dednosti celic. Ti proteini so vključeni v procese prepisovanja in prevajanja. Amfifilne beljakovine so široko zastopane v celičnih membranah, ki tvorijo lipoproteinski dvosloj. Tako smo po preučevanju zgornjih skupin kompleksnih proteinov prepričani, da so njihove fizikalno-kemijske lastnosti posledica strukture proteinske komponente in proteznih skupin.

Nekateri kompleksni proteini celičnih membran lahko prepoznajo različne kemične spojine, na primer antigene, in reagirajo na njih. To je signalna funkcija beljakovin, zelo pomembna je za procese selektivne absorpcije snovi, ki prihajajo iz okolja in za njegovo zaščito.

Glikoproteini in proteoglikani

So kompleksni proteini, ki se razlikujejo po biokemijski sestavi proteznih skupin. Če so kemične vezi med proteinsko komponento in ogljikovim hidratnim delom kovalentno-glikozidne, se takšne snovi imenujejo glikoproteini. Apoenzyme so predstavljeni molekule mono- in oligosaharidov, primeri takšnih proteinov protrombinski, fibrinogen (proteini sodelujejo pri koagulaciji). Kortiko- in gonadotropni hormoni, interferoni, membranski encimi so tudi glikoproteini. V molekulah proteoglikana je beljakovinski del le 5%, ostalo pa je v protetični skupini (heteropolisaharid). Oba dela sta povezani z glikozidno vezjo skupino, treonin in arginin OH skupin in NHz-glutaminom in lizinom. Molekule proteoglikanov imajo zelo pomembno vlogo pri metabolizmu celic v vodi in soli. Spodaj je tabela kompleksnih proteinov, ki smo jih preučevali.

Metaloproteini

Te snovi vsebujejo ionov ene ali več kovin v svojih molekulah. Raziščimo primere kompleksnih beljakovin, ki spadajo v zgoraj omenjeno skupino. To so predvsem encimi, kot je citokrom oksidaza. Nahaja se na cristae mitohondrije in se aktivira sinteza ATP. Ferrin in transferrin - beljakovine, ki vsebujejo ione železa. Prvi jih odlagajo v celice, drugi pa transportni protein krvi. Drugi metaloprotein je alfa-amelaza, vsebuje kalcijeve ione, je vključen v sestava sline in sok pankreasa, ki sodelujejo pri cepitvi škroba. Hemoglobin je tako metaloprotein kot tudi kromoprotein. Deluje kot transportna beljakovina, ki nosi kisik. Kot rezultat se tvori oksihemoglobinska spojina. Pri vdihavanju ogljikovega monoksida, ki se imenuje ogljikov monoksid, njegove molekule tvorijo zelo stabilno spojino z hemoglobinom eritrocitov. Hitro se razširi na organe in tkiva, kar povzroča zastrupitev celic. Zaradi dolgotrajnega vdihavanja ogljikovega monoksida pride do smrti zaradi zadušitve. Hemoglobin delno prenaša in ogljikov dioksid, ki nastane v procesih katabolizma. S pretokom krvi ogljikov dioksid vstopi v pljuča in ledvice ter od njih v zunanje okolje. Pri nekaterih rakih in mehkužcih je transportni protein, ki prenaša kisik, hemocianin. Namesto železa vsebuje bakrovih ionov, zato živalska kri ni modra, ampak rdeča.

Funkcije klorofila

Kot smo že omenili, lahko kompleksni proteini tvorijo komplekse s pigmentnimi barvnimi organskimi snovmi. Njihova barva je odvisna od skupin kromov, ki selektivno absorbirajo določene spektre sončne svetlobe. V celicah rastlin so zelene plastike - kloroplasti, ki vsebujejo pigment klorofil. Sestoji iz magnezijevih atomov in polihidrični alkohol fitol. Povezani so z molekulami beljakovin in sami kloroplasti vsebujejo tilakoide (plošče) ali membrane, vezane v zrncih. Vsebujejo fotosintetične pigmente - klorofile - in dodatne karotenoide. Tukaj so vsi encimi, ki se uporabljajo pri fotosinteznih reakcijah. Tako chromoproteids, ki vsebujejo klorofil, opravlja kritične naloge v metabolizmu, in sicer v reakcij asimilacije in dissimilation.

Virusni proteini

Vsebujejo predstavnike nekličnih oblik življenja, ki so del Kraljevine Vir. Virusi nimajo lastne naprave za sintetiziranje beljakovin. Nukleinske kisline, DNA ali RNA lahko povzročijo sintezo samodelcev s celico, ki je okužena z virusom. Preprosti virusi so sestavljeni samo iz proteinskih molekul, ki so kompaktno sestavljene v strukture spiralne ali poliestrske oblike, kot je virus mozaika tobaka. Kompleksni virusi imajo dodatno membrano, ki tvori del plazemske membrane gostiteljske celice. Vključuje lahko glikoproteine ​​(virus hepatitisa B, virus črnih koz). Glavna funkcija glikoproteinov je prepoznavanje specifičnih receptorjev na membrani gostiteljske celice. Dodatni virusni ovojnici vključujejo tudi proteine ​​encimov, ki zagotavljajo redukcijo DNA ali transkripcijo RNA. Glede na zgoraj navedeno lahko zaključimo naslednje: virusni proteini delcev lupine ima specifično strukturo, odvisno od membranskih proteinov gostiteljske celice.

V tem članku smo opisali kompleksne proteine, njihovo strukturo in funkcije v celicah različnih živih organizmov.