Beljakovine: struktura in funkcija. Lastnosti proteinov

Kot veste, so beljakovine osnova za rojstvo življenja na našem planetu. Po teoriji Oparin-Haldane je koacervatnega padec, ki je sestavljen iz molekul peptidov, je postala osnova izvoru živih bitij. To je brez dvoma, ker je analiza notranje strukture vsakega člana biomase kažejo, da imajo te snovi vse: rastline, živali, mikroorganizmi, glive, viruse. In so zelo raznolike in makromolekularne narave.

Imena teh struktur so štiri, vsi so sinonimi:

• beljakovine;
• beljakovine;
• polipeptidi;
• peptidi.

Molekule beljakovin

Njihovo število je resnično nešteto. V tem primeru se lahko vse beljakovinske molekule razdelijo v dve veliki skupini:

• enostavno - sestavljajo samo aminokislinske sekvence, povezane s peptidnimi vezmi;
• kompleksno - za strukturo in strukturo proteina so značilne dodatne protolitične (protetične) skupine, imenovane kofaktorji.

V tem primeru imajo tudi kompleksne molekule lastno klasifikacijo.

Gradacija kompleksnih peptidov

1. Glikoproteini so tesno povezane proteinske in ogljikove hidratne spojine. Struktura molekule je prepletena s protetičnimi skupinami mukopolisaharidov.
2. Lipoproteini - kompleksna spojina beljakovin in lipidov.
3. Metaloproteidi - kot protetična skupina so kovinski ioni (železo, mangan, baker in drugi).
4. Nukleoproteini - razmerje beljakovin in nukleinskih kislin (DNA, RNA).
5. Fosfoproteini - konformacija beljakovin in ostankov ortofosforne kisline.
6. Chromoproteids - zelo podobna metaloproteinov, ampak element, ki je del protetični skupina je obarvan kompleks (rdeča - hemoglobin, zelena - klorofil, in tako naprej).

V vsaki pregledani skupini je struktura in lastnosti proteinov drugačna. Funkcije, ki jih opravljajo, se razlikujejo glede na vrsto molekule.

Kemijska struktura beljakovin

S tega stališča so beljakovine dolge, množične verige aminokislinskih ostankov, ki jih povezujejo specifične vezi, imenovane peptidne vezi. Iz stranskih struktur kislin se odcepi - radikali. To strukturo molekule je odkril E. Fisher na začetku XXI stoletja.

Kasneje so podrobneje preučevali proteine, strukturo in funkcije beljakovin. Ugotovljeno je bilo, da so aminokisline, ki tvorijo peptidno strukturo, samo 20, vendar jih je mogoče kombinirati na različne načine. Zato raznolikost polipeptidnih struktur. Poleg tega lahko beljakovine v procesu življenja in opravljanja svojih funkcij opravijo številne kemične transformacije. Posledično spremenijo strukturo in prikaže povsem nova vrsta povezave.

Za prekinitev peptidne vezi, to je za prekinitev proteina, strukture verig, je treba izbrati zelo stroge pogoje (delovanje visokih temperatur, kislin ali alkalij, katalizatorja). To je posledica visoke trdnosti kovalentne vezi v molekuli, in sicer v peptidni skupini.

Detekcija proteinske strukture v laboratorijskih pogojih se izvede s pomočjo biuretske reakcije - učinek na sveže obarvan polipeptid bakrov hidroksid (II). Kompleks peptidne skupine in bakrovega iona daje svetlo vijolično barvo.

Obstajajo štiri glavne strukturne organizacije, od katerih ima vsaka svoje lastnosti v strukturi beljakovin.

Raven organizacije: primarna struktura

Kot je omenjeno zgoraj, je peptid zaporedje aminokislinskih ostankov z vključki, koencimi ali brez njih. Torej primarni se imenuje struktura molekule, ki je naravna, naravna, resnično aminokislin, ki so povezana s peptidnimi vezmi, in nič več. To pomeni, da je polipeptid linearen. V tem primeru so značilnosti strukture proteinov takega načrta, da je ta kombinacija kislin odločilni dejavnik za delovanje proteinske molekule. Zaradi prisotnosti teh značilnosti je mogoče ne le identificirati peptida, temveč tudi napovedati lastnosti in vlogo popolnoma novega, še ne odprtega. Primeri peptidov, ki imajo naravno primarno strukturo, so insulin, pepsin, himotripsin in drugi.

Sekundarna konformacija

Struktura in lastnosti beljakovin v tej kategoriji se nekoliko razlikujejo. Takšna zgradba se lahko na začetku ustvari iz narave, bodisi izpostavljena primarni trdi hidrolizi, temperaturi ali drugim pogojem.

Ta konformacija ima tri sorte:

1. Gladki, navadni, stereoregularni zavoji, zgrajeni iz aminokislinskih ostankov, ki se zasukajo okoli glavne osi sklepov. Samo držite skupaj vodikove vezi, ki nastanejo med kisikom ene peptidne skupine in drugim vodikom. Struktura velja za pravilno, saj se obračanja enakomerno ponavljajo na štirih povezavah. Takšna struktura je lahko levo ali desno. Toda v najbolj znanih beljakovinah prevladuje dextrorotatorski izomer. Take konformacije imenujemo alfa strukture.
2. Sestava in struktura proteinov naslednje vrste se razlikuje od prejšnjega, tako da se vodikove vezi ne tvorijo med številnimi ostanki na eni strani molekule, temveč med precej oddaljenimi in dovolj veliko razdaljo. Zaradi tega je celotna struktura v obliki več valovitih, serpentin-polipeptidnih verig. Obstaja ena funkcija, ki jo mora imeti beljakovina. Struktura aminokislin na vejah mora biti čim krajša, kot na primer pri glicinu ali alaninu. Ta vrsta sekundarne konformacije se imenuje beta listi, da se lahko pri oblikovanju skupne strukture držijo skupaj.
3. Struktura biologije se nanaša na tretjo vrsto kot kompleksne, razpršene, neurejene fragmente, ki nimajo stereoregularnosti in so sposobni spreminjati strukturo pod vplivom zunanjih pogojev.

Primeri beljakovin, ki imajo sekundarno strukturo iz narave, niso bili identificirani.

Terciarno izobraževanje

To je precej zapletena konformacija, imenovana "globule". Kaj je takšen protein? Struktura Temelji na sekundarni strukturi, vendar dodali nove vrste interakcij med atomi skupin in cele molekule grebenov podobno, voden tako, dejstvo, da so hidrofilne skupine, ki so usmerjene v kroglice in hidrofobne - out.

To pojasnjuje obremenitev proteinske molekule v koloidnih vodnih raztopinah. Kakšne vrste interakcij obstajajo?

1. Vodikove vezi ostajajo nespremenjene med istimi deli kot v sekundarni strukturi.
2. Hidrofobna (hidrofilna) interakcije - nastanejo, ko se polipeptid raztopi v vodi.
3. Ionska privlačnost - nastala med različno nabitimi skupinami aminokislinskih ostankov (radikali).
4. Kovalentne interakcije - se lahko tvorijo med specifičnimi kislinskimi mesti - molekulami cisteina ali, bolje rečeno, njihovimi repi.

Tako lahko sestavek in struktura proteinov, ki imajo terciarno strukturo opišemo kot navite v globule polipeptidne verige, ki ohranijo in stabilizacije konformacijo zaradi različnih vrst kemičnih interakcij. Primeri takšnih peptidov: fosfoglitseratkenaza, tRNA, alfa-keratin, svila fibroin, in drugi.

Kvartarna struktura

To je eden izmed najbolj zapletenih globulinov, ki jih tvorijo proteini. Struktura in funkcije takšnih proteinov so zelo raznolike in specifične.

Kakšna je ta konformacija? To je več (v nekaterih primerih ducat) velikih in majhnih polipeptidnih verig, ki so oblikovane neodvisno drug od drugega. Toda, zaradi istih interakcij, ki smo jih upoštevali za terciarno strukturo, so vsi ti peptidi prepleteni in prepleteni. Na ta način dobimo kompleksne konformacijske globule, ki lahko vsebujejo oba kovinska atoma, lipidne skupine in skupine ogljikovih hidratov. Primeri takšnih proteinov so: DNA polimeraza, ovojnica tobaka, hemoglobin in drugi.

Vse peptidne strukture, ki smo jih preučevali, imajo lastne metode identifikacije v laboratoriju, ki temeljijo na sodobnih možnostih uporabe kromatografije, centrifugiranja, elektronske in optične mikroskopije ter visokih računalniških tehnologij.

Izvedene funkcije

Struktura in funkcije beljakovin so tesno povezani med seboj. To pomeni, da ima vsak peptid določeno vlogo, edinstven in specifičen. Obstajajo tudi tisti, ki lahko v eni življenjski celici opravijo več pomembnih operacij. Vendar pa je mogoče v splošni obliki izraziti osnovne funkcije proteinskih molekul v organizmih živih bitij:

1. Zagotavljanje prometa. Eničelni organizmi ali organeli ali nekatere vrste celic so zmožni gibanja, krčenja in gibanja. To zagotavljajo proteini, ki sestavljajo strukturo svoje motorne naprave: cilia, flagella, citoplazemske membrane. Če govorimo o nezmožnosti premikanja celic, lahko proteini prispevajo k njihovemu zmanjšanju (mišični miozin).
2. Hranilna ali rezervna funkcija. To je kopičenje proteinskih molekul v jajcih, zarodkih in rastlinskih semenih za nadaljnje dopolnjevanje manjkajočih hranil. Ko se cepijo, peptidi dajejo aminokislinam in biološko aktivnim snovem, ki so potrebne za normalni razvoj živih organizmov.
3. Energijska funkcija. Poleg ogljikovih hidratov lahko proteini dajejo telo tudi moč. Ko se 1g peptida razgradi, se 17,6 kJ uporabne energije sprosti v obliki adenozin trifosfata (ATP), ki se porabi za vitalne procese.
4. Signalna in regulacijska funkcija. Vključuje izvajanje skrbnega spremljanja tekočih procesov in prenosa signalov od celic do tkiv, od njih do organov, od slednjih do sistemov in tako naprej. Tipičen primer je insulin, ki strogo določa količino glukoze v krvi.
5. Receptorjeva funkcija. Izvaja se s spremembo konformacije peptida z ene strani membrane in vključitvijo v prestrukturiranje drugega konca. Istočasno se prenašajo signali in potrebne informacije. Najpogosteje so takšni proteini vgrajeni v citoplazemske membrane celic in izvajajo strog nadzor nad vsemi snovmi, ki potujejo skozi to celico. Prav tako obvestite o kemičnih in fizičnih spremembah v okolju.
6. Transportna funkcija peptidov. Izvajajo ga proteinski kanali in nosilni proteini. Njihova vloga je očitna - prevoz potrebnih molekul na mesta z nizko koncentracijo iz delov z visoko. Tipičen primer je prenos kisika in ogljikovega dioksida v organe in tkiva beljakovinskega hemoglobina. Izvajajo tudi spojine z nizko molekulsko maso skozi celično membrano znotraj.
7. Strukturna funkcija. Eden od najpomembnejših tistih, ki jih ima protein. Strukturo vseh celic, njihovi organeli pa zagotavljajo peptidi. Tako kot okvir opredeljujejo obliko in strukturo. Poleg tega jo podpirajo in po potrebi spremenijo. Zato za rast in razvoj potrebujejo vsi živi organizmi beljakovine v prehrani. Ti peptidi vključujejo elastin, tubulin, kolagen, aktin, keratin in druge.
8. Katalitična funkcija. Izvajajo ga encimi. Številni in raznoliki pospešijo vse kemične in biokemične reakcije v telesu. Brez njihovega sodelovanja bi bilo običajno jabolko v želodcu mogoče prebaviti le v dveh dneh, z veliko verjetnostjo razpadanja hkrati. Po delovanju katalaze, peroksidaze in drugih encimov se ta proces izvede v dveh urah. Na splošno je zaradi te vloge beljakovin ta anabolizem in katabolizem, to je plastični in izmenjava energije.

Zaščitna vloga

Obstaja več vrst groženj, iz katerih so proteini namenjeni za zaščito telesa.

Najprej, kemični napad travmatični reagenti, plini, molekule, snovi različnih vrst spektra delovanja. Peptidi lahko sodelujejo z njimi v kemijski interakciji, prevedejo v neškodljivo obliko ali se preprosto nevtralizirajo.

Drugič, fizična grožnja ran - če se fibrinogen beljakovin v času poškodbe ne spremeni v fibrin v času, se kri ne bo zložila, kar pomeni, da se blokada ne bo pojavila. Potem, nasprotno, potrebujemo plazmin peptid, ki lahko raztopi strdek in obnovi prepustnost posode.

Tretjič, grožnja za imuniteto. Struktura in pomen beljakovin, ki tvorijo imunsko obrambo, so izredno pomembni. Antibodije, imunoglobulini, interferoni so pomembni in pomembni elementi človeškega limfnega in imunskega sistema. Vsaka tujka, škodljiva molekula, mrtvi celični del ali celotna struktura se takoj izprašujejo iz peptidne spojine. Zato se lahko človek samostojno ščiti pred okužbami in preprostimi virusi brez zdravil.

Fizične lastnosti

Struktura celičnega proteina je zelo specifična in je odvisna od opravljene funkcije. Toda fizikalne lastnosti vseh peptidov so podobne in se segrejejo na naslednje značilnosti.

1. Molekulska masa je do 1.000.000 daltonov.
2. V vodni raztopini se oblikujejo koloidni sistemi. Pri tem struktura pridobi polnjenje, ki se lahko spreminja glede na kislost medija.
3. Pod vplivom ostrih pogojev (obsevanje, kislina ali alkalije, temperatura itd.) Lahko preidejo na druge ravni konformacij, to je denaturacijo. Ta proces je nepovraten. Vendar pa obstaja tudi povratni premik - renaturacija.

To so glavne lastnosti fizikalnih lastnosti peptidov.