Primarna struktura proteina

Strukturo proteina lahko predstavlja ena od štirih možnosti. Vsaka različica ima svoje posebnosti. Tako je kvartarna, trikotna, sekundarna in primarna strukturo proteina.

Zadnja raven tega seznama je linearna polipeptidna veriga aminokislin. Aminokisline so medsebojno povezane s peptidnimi vezmi. Primarno strukturo proteina je najpreprostejša raven organizacije molekule. S pomočjo kovalentnih peptidnih vezi med alfa-amino skupino v eni aminokislini in alfa-karboksilno skupino v drugi, je zagotovljena visoka stabilnost molekule.

Ko so peptidne vezi oblikovane v celicah, se karboksilna skupina najprej aktivira. Po tem obstaja povezava z amino skupino. Podobno se izvede polipeptidna laboratorijska sinteza.

Peptidna vez, ki je ponovitveni fragment polipeptidne verige, ima številne značilnosti. Pod vplivom teh lastnosti se oblikuje ne le primarna struktura proteina. Prav tako vplivajo na višje organizacijske ravni polipeptidne verige. Med glavnimi značilnih lastnosti izoliranih koplanarnost (sposobnost vseh atomov, ki so vključene v peptidni skupine v isti ravnini) v zvezi z substituenti trans-N-C vezmi, last obstaja v 2 oblikah resonance. Sposobnost oblikovanja vodikovih vezi se nanaša tudi na posebnosti vezave peptidov. V tem primeru iz vsake skupine peptidov lahko nastanejo dve vodikovi vezi z drugimi skupinami (vključno s peptidom). Vendar pa obstajajo izjeme. Te vključujejo peptidne skupine z amino skupinami hidroksiprolina ali prolina. Lahko oblikujejo le eno vodikova vez. To vpliva na nastanek sekundarne proteinske strukture. Tako je odsek, kjer je hidroksiprolin ali prolin, peptid veriga je lahko ukrivljen posledica dejstva, da je drugi vodik vez, da bi se jo da (kot je običajno).

Ime peptidov se oblikuje iz imen aminokislin, ki so v njih vključene. Dipeptid dobimo dvema amino tripeptid kisline - tri, tetrapeptid - štiri, in tako naprej. Vsaka polipeptidna veriga (ali peptid) v nobeni dolžine prisoten N-terminalno amino kislino, ki vsebuje prosto amino skupino in C-terminalno amino kislino, v katerem je prosto karboksilno skupino.

Lastnosti proteinov.

Pri preučevanju teh spojin so znanstveniki zanimali več vprašanj. Raziskovalci so najprej poskušali določiti velikost, določiti obliko in maso beljakovinskih molekul. Treba je opozoriti, da gre za precej zapletene naloge. Težava je bila, da je definicija relativna molekulska masa povečati vrelišče beljakovinskih raztopin (kot to počnejo z drugimi snovmi), je nemogoče, glede na to, da beljakovinskih raztopin ni mogoče kuhati. Opredelitev indikatorja v skladu z znižanjem zamrznjene točke ima za posledico netočne rezultate. Poleg tega se nikoli ne pojavijo proteini v čisti obliki. Vendar pa je bilo z uporabo razvitih metod ugotovljeno, da molekulska masa se giblje od 14 do 45 tisoč in več.

Ena od pomembnih značilnosti spojin je delno soljenje. Ta proces je izolacija proteinov iz raztopin po dodatku klorovodikove raztopine z različnimi koncentracijami.

Druga pomembna značilnost je denaturacija. Ta proces se pojavi, ko se beljakovina obori s težkimi kovinami. Denaturacija je izguba naravnih lastnosti. Ta proces vključuje različne transformacije molekule, razen razgradnje polipeptidne verige. Z drugimi besedami, primarna struktura proteina ostane nespremenjena med denaturacijo.