Beljakovine: Struktura in delovanje beljakovin

Beljakovine so organske snovi. Za te visoko molekulske spojine je značilna določena sestava in se razgrajujejo v aminokislinah med hidrolizo. Molekule beljakovin so lahko v različnih oblikah, veliko jih sestavljajo več polipeptidnih verig. Informacije o strukturi beljakovin so kodirane v DNA, sinteza proteinskih molekul pa se imenuje translacija.

Kemična sestava beljakovin

Povprečni proteini vsebujejo:

• 52% ogljika;
• 7% vodik;
• 12% dušika;
• 21% kisika;
• 3% žvepla.

Molekule proteinov so polimeri. Da bi razumeli njihovo strukturo, je treba ugotoviti, kaj so njihovi monomeri - aminokisline.

Aminokisline

Razdeljeni so v dve kategoriji: nenehno pojavljajo in se včasih pojavljajo. Med prvimi 18 monomeri proteinov in še dva amida: asparticna in glutaminska kislina. Včasih je samo tri kisline.

Te kisline je mogoče razvrstiti na različne načine: glede na naravo stranskih verig ali obremenitev njihovih ostankov in jih lahko delimo tudi s številom skupin CN in COOH.

Primarna struktura proteina

Vrstni red izmenjav aminokislin v proteinski verigi določa njene nadaljnje ravni organiziranosti, lastnosti in funkcije. Glavni način komunikacije med monomeri je peptid. Nastaja z odstranitvijo vodika iz ene skupine aminexlota in OH iz druge.

Prva stopnja organizacije proteinske molekule je zaporedje aminokislin v njej, preprosto veriga, ki določa strukturo proteinskih molekul. Sestavljen je iz "okostja" z redno strukturo. To je ponavljajoča sekvenca -NH-CH-CO-. Ločene stranske verige predstavljajo radikali amino kislin (R), njihove lastnosti določajo sestavo strukture proteinov.

Tudi če je struktura proteinskih molekul enaka, se lahko po lastnostih razlikujejo samo iz dejstva, da imajo njihovi monomeri drugačno zaporedje v verigi. Vrstjo aminokislin v proteinu določajo geni in narekujejo proteine ​​nekatere biološke funkcije. Zaporedje monomerov v molekulah, odgovornih za isto funkcijo, je pogosto blizu različnih vrst. Takšne molekule so enake ali podobne v organizaciji in izvajajo iste funkcije v različnih vrstah organizmov - homolognih proteinov. Struktura, lastnosti in funkcije bodočih molekul so že postavljene na stopnji sinteze verige aminokislin.

Nekatere skupne funkcije

Strukturo proteinov je bila preučevana precej dolgo, analiza njihove primarne strukture pa je naredila nekaj generalizacij. Za večje število beljakovin, prisotnost vseh dvajset aminokislin, od katerih je še posebej veliko glicina, alanina, aspartinska kislina, glutamin in malo triptofana, arginina, metionina, histidina. Izjeme so le nekatere skupine beljakovin, na primer histones. Potrebni so za pakiranje DNK in vsebujejo veliko histidina.

Druga generalizacija: v globularnih beljakovinah ni splošnih vzorcev pri izmenjavi aminokislin. Toda tudi v bioloških polipeptidih, ki so daleč od biološke aktivnosti, obstajajo majhni identični fragmenti molekul.

Sekundarna struktura

Druga raven organizacije polipeptidne verige je njegova prostorska ureditev, ki jo podpirajo vodikove vezi. Dodeli alfa-helix in beta - krat. Del verige nima urejene strukture, takšne cone imenujemo amorfne.

Alfa spirala vseh naravnih beljakovin je pravokotna. Bočni radikali aminokislin v vijačnici so vedno obrnjeni navzven in se nahajajo na nasprotnih straneh svoje osi. Če so nepolarne, so na eni strani spirale razporejene, kar povzroči luknje, ki ustvarjajo pogoje za konvergenco različnih spiralnih področij.

Beta-zložki - močno podolgovate spirale - se nagibajo k poravnavi v molekuli proteinov ob drugem in tvorijo vzporedne in ne-vzporedne beta - prepognjene plasti.

Terciarna struktura proteina

Tretja raven organizacije proteinske molekule je zlaganje spiral, gub in amorfnih segmentov v kompaktno strukturo. To je posledica interakcije med stranskimi radikali monomerov med seboj. Take povezave so razdeljene na več vrst:

• vodikove vezi nastanejo med polarnimi radikali;
• hidrofobna - med nepolarnimi R-skupinami;
• elektrostatično sila privlačnosti (ionske vezi) - med skupinami, katerih cene so nasprotne;
• disulfidni mostovi - med radikali cisteina.

Zadnja vrsta vezi (-S = S-) je kovalentna interakcija. Disulfidni mostovi krepijo proteine, njihova struktura postane trajnejša. Toda prisotnost takšnih povezav ni potrebna. Na primer, cistein je lahko v polipeptidni verigi zelo majhen, ali pa so njeni radikali drug ob drugem in ne morejo ustvariti "mosta".

Četrta raven organizacije

Kvartarne strukture ne tvorijo vsi proteini. Strukturo proteinov na četrti ravni določi število polipeptidnih verig (protomers). Povezane so z enakimi povezavami kot prejšnja raven organizacije, razen disulfidnih mostov. Molekula je sestavljena iz več protomerov, od katerih ima vsaka svojo (ali enako) terciarno strukturo.

Vse ravni organizacije določajo funkcije, ki jih bodo nastali proteini. Struktura beljakovin na prvi ravni organizacije zelo natančno določa njihovo nadaljnjo vlogo v celici in organizmu kot celoti.

Funkcije beljakovin

Težko si je predstavljati, kako pomembna je vloga beljakovin v aktivnosti celice. Zgoraj smo upoštevali njihovo strukturo. Funkcije proteinov so neposredno odvisne od njega.

Izvajajo strukturno (strukturno) funkcijo, ki tvorijo osnovo citoplazme katerekoli žive celice. Ti polimeri so glavni material vseh celičnih membran, ko so kompleksirani z lipidi. To vključuje tudi razdelitev celic v predelke, pri katerih se njihove reakcije nadaljujejo. Dejstvo je, da so za vsak kompleks celičnih procesov potrebni njihovi pogoji, še posebej pH medija ima pomembno vlogo. Proteini gradijo tanke pregrade, ki delijo celico v tako imenovane predelke. In sam po sebi je bil imenovan razdelitev.

Katalitična funkcija je regulacija vseh celičnih reakcij. Vsi encimi izvora so preprosti ali kompleksne beljakovine.

Kakršno koli gibanje organizmov (delo mišic, gibanje protoplazme v celici, utripanje krem ​​in protozojev itd.) Izvajajo proteini. Struktura proteinov omogoča, da se premikajo, oblikujejo vlakna in obroče.Transportna funkcija je, da se mnoge snovi prevažajo skozi celično membrano s specifičnimi nosilnimi proteini.

Hormonska vloga teh polimerov je takoj razumljiva: številni hormoni v strukturi so proteini, na primer insulin, oksitocin.

Rezervno funkcijo določi dejstvo, da lahko beljakovine tvorijo depozite. Na primer valgulin jajca, mlečni kazein, beljakovine rastlinskih semen - vsebujejo veliko hranil.

Vse kite, sklepne sklepe, kosti skeleta, kopita so oblikovane z beljakovinami, kar nas pripelje do njihove naslednje funkcije - nosilne.

Molekule beljakovin so receptorji, ki selektivno prepoznajo nekatere snovi. V tej vlogi so še posebej znani glikoproteini in lektini.

Najpomembnejši dejavniki imunosti - protiteles in sistem dopolnil po izvoru so beljakovine. Na primer, proces krvne koagulacije temelji na spremembah fibrinogenih beljakovin. Notranje stene požiralnika in želodca so obložene z zaščitno plastjo sluzničnih proteinov - lycins. Tokri so tudi proteini izvora. Osnova kože, ki ščiti telo živali, je kolagen. Vse te funkcije proteinov so zaščitne.

No, zadnja funkcija je regulativna. Obstajajo proteini, ki nadzirajo delo genomov. To pomeni, da urejajo prepisovanje in prevajanje.

Ne glede na pomembno vlogo, ki jo imajo beljakovine, je struktura proteinov dolgo časa reševala znanstveniki. In zdaj odpirajo nove načine za uporabo tega znanja.