Struktura proteinov kvartarne strukture, značilnosti sinteze in genetike

Proteini so eden pomembnih organskih elementov celic vseh živih teles. Izvajajo številne funkcije .. Reference, signal encimsko, prevoz, strukturno, receptor, itd Pomembno evolucijsko prilagajanje jekla primarni, sekundarni, terciarni in kvartarni strukturi beljakovin. Kaj so

Strukturne komponente proteinov

Monomeri katerekoli polipeptidne verige so aminokisline (AA). Te nizko-molekularne organske spojine so precej običajne in lahko obstajajo kot neodvisne molekule, ki opravljajo svoje lastne funkcije. Med njimi je prevoz snovi, sprejem, zaviranje ali aktiviranje encimov.

Skupaj je približno 200 biogenih aminokislin, vendar jih je lahko le 20 monomeri proteinov. Z lahkoto se raztopijo v vodi, imajo kristalno strukturo in mnogi od njih so sladki po okusu.

S kemičnega vidika so AK molekule, v katerih sta nujno prisotni dve funkcionalni skupini: -COOH in -NH2. S pomočjo teh skupin aminokisline tvorijo verige, ki se povezujejo med seboj s peptidno vezjo.

Vsaka od 20 proteinogenih aminokislin ima svoj radikal, odvisno od tega, katere kemijske lastnosti so različne. Glede na sestavo takšnih radikalov so vsi AA razvrščeni v več skupin.

1. Nepolarni: izoleucin, glicin, levcin, valin, prolin, alanin.
2. Polarni in nezarjeni: treonin, metionin, cistein, serin, glutamin, asparagin.
3. Aromatični: tirozin, fenilalanin, triptofan.
4. Polarno in nabito negativno: glutamat, aspartat.
5. Polarno in obremenjeno pozitivno: arginin, histidin, lizin.

Vsaka raven organizacije proteinske strukture (primarno, sekundarno, terciarno, kvaternarno) temelji na polipeptidni verigi, ki jo sestavljajo AA. Edina razlika je, kako se ta sekvenca razvija v vesolju in s pomočjo katere se vzdržujejo kemične vezi takšne konformacije.

Primarna struktura proteina

Vsak protein se tvori na ribosomih - ne-membranski organeli celice, ki sodelujejo pri sintezi polipeptidne verige. Tu so aminokisline združene z močno peptidno vezjo, ki tvori primarno strukturo. Vendar pa je takšna primarna struktura beljakovine iz kvartarija zelo različna, zato je potrebno dodatno zorenje molekule.

Takšni proteini, kot so elastin, histoni, glutation, že s tako preprosto strukturo, lahko opravljajo svoje funkcije v telesu. Za veliko večino beljakovin je naslednji korak oblikovanje bolj zapletene sekundarne konformacije.

Sekundarna struktura proteina

Tvorba peptidnih vezi je prva faza zorenja večine beljakovin. Da bi lahko opravljali svoje funkcije, mora biti njihova lokalna konformacija nekaj sprememb. To se doseže s pomočjo vodikovih vezi - krhkih, a hkrati številnih povezav med glavnimi in kislinskimi centri molekul aminokislin.

Tako se tvori sekundarno strukturo proteina, kjer je kvaterna enostavnosti in popolne lokalno konformaciji. Slednje pomeni, da se celotna veriga ne preoblikuje. Vodikove vezi se lahko tvorijo na več različnih mestih, oddaljenih druga od druge, in njihova oblika je odvisna tudi od vrste aminokisline in postopkom.

Lizocim in pepsin sta predstavnika proteinov, ki imajo sekundarno strukturo. Pepsin je vpleten v prebavo in lizocim opravlja zaščitno funkcijo v telesu, ki uničuje celične stene bakterij.

Značilnosti sekundarne strukture

Lokalne konformacije peptidne verige se lahko med seboj razlikujejo. Preučevali so jih že več ducatov, od katerih so trije najpogostejši. Med njimi so alfa-helix, beta plasti in beta-turn.

• Alfa-helix je ena od pogosto nastalih konformacij sekundarne strukture večine beljakovin. To je trdi osrednji okvir s kapjo 0,54 nm. Ostanki aminokislin so usmerjeni navzven.

Najpogostejše spirale s pravimi spirali, včasih pa najdete analogne leve zvitke. Formacijsko funkcijo opravljajo vodikove vezi, ki stabilizirajo kurlove. Veriga, ki tvori alfa spiralo, vsebuje zelo malo prolinskih in polarnih nabitih aminokislin.

• Beta-rotacija je izolirana v ločeni konformaciji, čeprav se to lahko imenuje del beta plasti. Bistvo leži v upogibanju peptidne verige, ki jo podpirajo vodikove vezi. Običajno je bend sam sestavljen iz 4-5 aminokislin, med katerimi je prisotnost proline potrebna. Ta AK ima samo trden in kratek okostnjak, kar omogoča oblikovanje same zavoje.
• Beta-plast je veriga aminokislin, ki tvori več krivin in jih stabilizira z vodikovimi vezmi. Takšna konformacija je zelo podobna prepognjenemu papirju. Najpogosteje ima ta oblika agresivne beljakovine, vendar obstaja veliko izjem.

Obstajajo vzporedne in antiparallelne beta plasti. V prvem primeru C- in N-konci sovpadata na mestih upogiba in na koncih verige, v drugem primeru št.

Terciarna struktura

Nadaljnje pakiranje proteina vodi v nastanek terciarne strukture. Takšna konformacija se stabilizira s pomočjo vodika, disulfidnih, hidrofobnih in ionskih vezi. Njihovo veliko število vam omogoča, da zasukate sekundarno strukturo v bolj zapleteno obliko in jo stabilizirate.

Ločite kroglo in fibrilarnih proteinov. Molekula globularnih peptidov je globularna struktura. Primeri: albumin, globulin, histoni v terciarni strukturi.

Fibrilarni proteini oblikujejo močne pramene, katerih dolžina presega njihovo širino. Takšni proteini najpogosteje opravljajo strukturne in oblikovalske funkcije. Primeri so fibroin, keratin, kolagen, elastin.

Struktura proteinov v kvartarni strukturi molekule

Če je več globulinov združenih v en kompleks, se tvori tako imenovana kvartarna struktura. Takšna konformacija ni značilna za vse peptide in se oblikuje, kadar je potrebno opravljati pomembne in specifične funkcije.

Vsak globule v sestavi kompleksne beljakovine je ločena domena ali protomer. Skupno struktura proteinov kvartarne strukture molekula se imenuje oligomer.

Značilno je, da tak protein več stabilne konformacije katerih uspeh med seboj stalno ali odvisno vplivati ​​nikakršni zunanji dejavniki, ali če je potrebno, opravlja različne funkcije.

Pomembna razlika med terciarno strukturo proteina in kvaternarjem je medmolekularna vez, ki so odgovorna za združevanje več globulinov. V središču celotne molekule se pogosto nahaja kovinski ion, ki neposredno vpliva na tvorbo intermolekularnih vezi.

Dodatne strukture proteinov

Za izvajanje funkcij beljakovin ne zadošča vedno veriga aminokislin. V večini primerov se takšne molekule pridružijo druge molekule organske in anorganske. Ker je ta značilnost za veliko število encimov, sestava kompleksnih proteaz običajno razdelimo na tri dele:

• Apoenzim je proteinski del molekule, ki je aminokislinska sekvenca.
• Koencim ni protein, temveč organski del. Vključuje lahko različne vrste lipidov, ogljikove hidrate ali celo nukleinske kisline. To vključuje predstavnike biološko aktivnih spojin, med katerimi so vitamini.
• Kofaktor je anorganski del, ki ga v večini primerov predstavljajo kovinski ioni.

Struktura proteinov v kvartarni strukturi molekule zahteva udeležbo več molekul različnega izvora, zato imajo številni encimi samo tri komponente. Primer je fosfokinaza, encim, ki zagotavlja prenos fosfatne skupine iz ATP molekule.

Kje je nastala kvaterna struktura proteinske molekule?

Polipeptidna veriga se začne sintetizirati na ribosomih celice, vendar nadaljnje zorenje proteina poteka že v drugih organelih. Novo oblikovana molekula mora spadati v transportni sistem, ki je sestavljen iz jedrske membrane, EPS, Golgi aparature in lizosomov.

Naraščajoča kompleksnost prostorske strukture proteina zgodi v endoplazemski retikulum, kjer ne samo tvorijo različne vrste vezi (vodik, disulfida, hidrofobno Medmolekulska ionske), ampak pridružila tudi koencima in kofaktor. To tvori kvaternarno strukturo proteina.

Ko je molekula popolnoma pripravljena za delo, pride do bodisi citoplazme celice ali naprave Golgi. V slednjem primeru so ti peptidi pakirani v lizosomih in prevažani v druge celice celic.

Primeri oligomernih proteinov

Kvartarna struktura je struktura beljakovin, ki je zasnovana tako, da olajša izvajanje vitalnih funkcij v živem telesu. Kompleksna skladnost organskih molekul omogoča, prvič, vpliv na delo številnih metabolnih procesov (encimov).

Biološko pomembni proteini so hemoglobin, klorofil in hemocianin. Porfirinski obroč je osnova teh molekul, v središču katerega je kovinski ion.

Hemoglobin

Kvaternarna struktura molekule proteinov hemoglobina je 4 globule, ki jih povezujejo intermolekulne vezi. V središču je porfin z železovim ionom. Protein se prenese v citoplazmo eritrocitov, kjer je okrog 80% celotne citoplazme zasedeno.

Osnova molekule je heme, ki je bolj naravno anorgansko in rdeče barve. Je tudi primarni produkt razgradnje hemoglobina v jetrih.

Vsi vemo, da hemoglobin opravlja pomembno transportno funkcijo - prenos kisika in ogljikovega dioksida skozi človeško telo. Kompleksna konformacija proteinske molekule tvori posebne aktivne centre, ki lahko povezujejo ustrezne pline s hemoglobinom.

Ko se oblikuje kompleks "protein-plin", nastanejo ti oksihemoglobin in karbogemoglobin. Vendar pa obstaja še ena vrsta takih združenj, kar je precej stabilno: karboksihemoglobin. Gre za kompleks beljakovin in ogljikovega monoksida, katerega stabilnost pojasnjuje napade zadušitve v primeru čezmerne toksičnosti.

Klorofil

Še en predstavnik beljakovin s kvaternarno strukturo, povezavo katerih domen že podpira magnezijev ion. Glavna naloga celotne molekule je sodelovanje v procesih fotosinteze v rastlinah.

Obstajajo različne vrste klorofilov, ki se med seboj razlikujejo po ostankih porfirinskega obroča. Vsaka od teh sort je označena z ločeno črko latinske abecede. Na primer, za kopenske rastline je značilna prisotnost klorofila a ali klorofila b, v algah pa najdemo tudi druge vrste tega proteina.

Hemocianin

Ta molekula je analog hemoglobina pri mnogih nižjih živalih (členonožci, mehkužci itd.). Glavna razlika med strukturo proteina in kvaternarno strukturo molekule je prisotnost cinka, namesto železovega iona. Hemocianin ima modrikasto barvo.

Včasih se ljudje vprašajo, kaj bi se zgodilo, če bi se hemoglobin osebe zamenjal s hemocianinom. V tem primeru je motena navadna vsebnost snovi v krvi, zlasti aminokislin. Tudi hemokianin nestabilno tvori kompleks z ogljikovim dioksidom, zato bi "modra kri" imela tendenco nastajanja krvnih strdkov.