Kompleksni proteini: definicija, sestava, struktura, struktura, funkcije, razvrstitev in značilnosti. Kakšna je razlika med preprostimi proteini in kompleksnimi?

Kompleksni protein, poleg lastne beljakovinske komponente, vsebuje dodatno skupino druge vrste (protetika). Ker so ta sestavina ogljikovi hidrati, lipidi, kovine, ostanki fosforja kisline, nukleinske kisline. Kar razlikuje preproste beljakovine od kompleksnih, kakšne snovi se delijo na te snovi in ​​kakšne so njihove značilnosti, bo ta članek povedal. Glavna razlika med obravnavanimi snovmi je njihova sestava.

Kompleksni proteini: definicija

To so dvokomponentne snovi, ki vključujejo preproste beljakovine (peptidne verige) in neproteinske snovi (protetične skupine). Pri hidrolizi se tvorijo aminokisline, neproteinski del in produkti razpadanja. Kakšna je razlika med preprostimi proteini in kompleksnimi? Prvi sestavljajo samo aminokisline.

Razvrščanje in karakterizacija kompleksnih proteinov

Te snovi so razdeljene na vrste, odvisno od vrste dopolnilne skupine. Kompleksni proteini vključujejo:

• Glikoproteini so proteini, katerih molekule vsebujejo ostanek ogljikovih hidratov. Med njimi so izolirani proteoglikani (komponente medceličnega prostora), vključno z mucopolisaharidi v njihovi strukturi. Glikoproteidam vključuje imunoglobuline.
• Lipoproteini vključujejo lipidno komponento. Ti vključujejo apolipoproteine, ki opravljajo funkcijo zagotavljanja lipidnega transporta.
• Metaloproteini vsebujejo kovinske ione (baker, mangan, železo itd.), Ki so povezani z interakcijo med donatorjem in akceptorjem. Ta skupina ne vključuje heme proteinov, ki vključujejo spojine profinskega obroča z železom in podobnimi spojinami (zlasti klorofil).
• Nukleotropini so proteini, ki imajo nekovalentne vezi z nukleinskimi kislinami (DNA, RNA). Ti vključujejo kromatin - komponento kromosomov.
• 5. Fosfoproteini, ki vključujejo kazein (kompleksni proteinski skuti), vključujejo kovalentno vezane ostanke fosforne kisline.
• Kromoproteini združujejo obarvanje protetične komponente. Ta razred vključuje heme beljakovine, klorofile in flavoproteine.

Značilnosti glikoproteinov in proteoglikanov

Ti proteini so zapletene snovi. Proteoglikani vsebujejo velik delež ogljikovih hidratov (80-85%), pri navadnih glikoproteinah pa 15-20%. Uronske kisline so prisotne le v molekuli proteoglikana, njihovi ogljikovi hidrati so redno strukturirani z ponavljajočimi se enotami. Kakšna je struktura in funkcija kompleksnih proteinov glikoproteinov? Njihove ogljikove hidrate verige vključujejo le 15 povezav in imajo nepravilno strukturo. V strukturi glikoproteinov povezava ogljikovih hidratov z beljakovinsko komponento običajno poteka preko ostankov aminokislin, kot sta serin ali asparagin.

Funkcije glikoproteinov:

• So del celične stene bakterij, kostnega vezivnega in krvavega tkiva, kolagenih vlaken na prostem, elastina.
• Igrajo zaščitno vlogo. Na primer, ta struktura ima protitelesa, interferone, faktorje strjevanja (protrombin, fibrinogen).
• So receptorji, ki delujejo z efektorjem - majhno ne-proteinsko molekulo. Slednji, ki se pridruži proteinu, vodi v spremembo njegove konformacije, kar vodi k specifičnemu intracelularnemu odzivu.
• Izvedite hormonsko funkcijo. Glikoproteini vključujejo gonadotropni, adrenokortikotropni in tirotropni hormoni.
• Transportne snovi v krvi in ​​ione skozi celično membrano (transferrin, transkortin, albumin, Na +, K + -ATPaza).

Glikoproteinski encimi vključujejo holinesterazo in nukleazo.

Več o proteoglikanih

Običajno kompleksni protein proteoglikan v svoji strukturi vsebuje velike ogljikove hidrate verige z večkratnimi disaharidnimi ostanki, ki jih sestavljajo nekatera uronična kislina in aminokisline. Oligo- ali polisaharidne verige imenujemo glikani. Prve običajno vsebujejo 2-10 monomernih enot.

Odvisno od strukture ogljikovih hidratnih verig se razlikujejo različne vrste, na primer heteropolisaharidi s kislino z velikim številom kislinskih skupin ali glikozaminoglikani, vključno z amino skupinami. Slednji vključujejo:

• Hialuronska kislina, ki se aktivno uporablja v kozmetologiji.
• Heparin, preprečuje koagulabilnost krvi.
• Keratan sulfati so sestavine krvavega tkiva in roženice.
• Chondroitin sulfati so del hrustanca in sinovialne tekočine.

Ti polimeri so sestavni deli proteoglikanov, ki napolnijo medcelični prostor, zadržujejo vodo, podmazujejo gibljive dele sklepov, njihove strukturne sestavine. Hidrofilnost (dobra topnost v vodi) proteoglikanov jim omogoča, da v medceličnem prostoru ustvarijo oviro za velike molekule in mikroorganizme. S svojo pomočjo se ustvari žele podobna matrica, v kateri so vlakna drugih pomembnih proteinov, na primer kolagen, potopljena. Njeni deli v okolju proteoglikana imajo drevesno obliko.

Značilnosti in vrste lipoproteinov

Kompleksni protein lipoproteina se odlikuje z izrazito dvojno hidrofilno in hidrofobno naravo. Jedro molekule (hidrofobni del) tvori nepolarne estre holesterola in triacilgliceridov.

Zunaj hidrofilna cona vsebuje beljakovinski del, fosfolipide, holesterol. Obstaja več vrst proteinov lipoproteinov, odvisno od njihove strukture.

Glavne skupine lipoproteinov:

• Beljakovinski kompleksni protein (HDL, alfa - lipoproteini). Preseli holesterol v jetra in periferna tkiva.
• Nizka gostota (LDL, beta-lipoproteini). Poleg holesterola se prevažajo triacilgliceridi in fosfolipidi.
• Zelo nizka gostota (VLDL, pred-beta-lipoproteini). Izvedite funkcijo, podobno kot LDL.
• Chylomicrons (HM). Maščobne kisline in holesterol se prevažajo iz črevesja po zaužitju hrane.

Vaskularne patologije, kot so arterioskleroza, posledica neprimernega razmerja različne vrste lipoproteinov v krvi. S karakterizacijo sestavka lahko pokazala nekaj sprememb trendi fosfolipidi konstrukcija (od HDL do chylomicron): zmanjšanje deleža beljakovin (80 do 10%), in fosfolipidov, triacilglicerid odstotek povečanja (20 do 90%).

Med metaloproteini je veliko pomembnih encimov

Metaloprotein lahko vsebuje ione več kovin. Njihova prisotnost vpliva na orientacijo substrata v aktivnem (katalitskem) središču encima. Kovinski ioni so lokalizirani na aktivnem mestu in igrajo pomembno vlogo pri katalitični reakciji. Pogosto ion služi kot sprejemnik elektronov.

Primeri kovin v strukturi encimskih metaloproteinov:

• Baker je vključen v sestavo citokrom oksidaze, ki skupaj s heme vsebuje ion določene kovine. Encim sodeluje pri nastajanju ATP pri delu dihalna veriga.
• Železo vsebuje encime, kot je feritin, ki opravlja funkcijo deponiranja železa v celici - transferin - nosilca železa v krvi - katalaza je odgovorna za reakcijo nevtraliziranja vodikovega peroksida.
• Cink - kovina, ki je značilen za alkohol, ki sodeluje pri oksidaciji etanola in podobne spirtov- laktat dehidrogenazo - encim pri presnovi mlečne kisline-karbonska anhidraza, ki katalizira tvorbo ogljikove kisline s CO₂ in H₂O-alkalna fosfataza, ki izvaja hidrolitsko cepitev estrov fosforne kisline z različnimi spojinami, alfa-2-makroglobulin je proteinska antiproteinska krvna skupina.
• Selen je del tireperoksidaze, ki sodeluje v procesu nastajanja glutation glutation peroksidaze, ki opravlja antioksidativno funkcijo.
• Kalcij je značilen za strukturo alfa-amilaza - encima hidrolitske cepitve škroba.

Fosfoproteini

Kaj je del kompleksnih proteinov fosfoproteinov? Za to kategorijo je značilna prisotnost fosfatne skupine, ki je povezana z beljakovinskim delom z aminokislinami s hidroksilom (tirozin, serin ali treonin). Katere funkcije fosforjeva kislina, biti v strukturi beljakovin? Spreminja strukturo molekule, jo nabira, poveča topnost, vpliva na lastnosti proteina. Primeri fosfoproteinov so kazeinsko mleko in jajčni albumin, vendar v glavnem ta kategorija kompleksnih proteinov vključuje encime.

Fosfatna skupina igra pomembno funkcionalno vlogo, saj mnogi proteini niso trajno povezani z njim. V celici so ves čas prisotni procesi fosforilacije in deposforilacije. Zato se izvaja regulacija proteinov. Na primer, če histoni - proteini, ki so povezani z nukleinskimi kislinami, gredo v fosforilirano stanje, potem se aktivnost genoma (genskega materiala) poveča. Aktivnost encimov, kot so glikogen sintaza in glikogen fosforilaza, je odvisna od fosforilacije.

Nukleoproteini

Nukleotopeini so proteini, ki so povezani z nukleinskimi kislinami. So sestavni del shranjevanja in regulacije genskega materiala, dela ribosomov, ki opravljajo funkcijo beljakovinske sinteze. Najenostavnejše oblike življenja virusov lahko imenujemo ribo- in deoksiribonukleoproteini, saj so sestavljeni iz genskega materiala in beljakovin.

Kako je interakcija deoksiribonukleinska kislina (DNA) in histoni? V kromatinu 2 neke vrste beljakovin, povezana z DNA (histon in nigiston). Prvi sodelujejo v začetni fazi kompaktiranja DNK. Molekula nukleinske kisline se ovije okoli proteinov in tvori nukleozome. Nastala filamenta je podobna kroglicam, tvorijo superkritirano strukturo (kromatin fibril) in nadkrito (medfazni kromon). Zaradi delovanja histonskih proteinov in beljakovin višjih nivojev se dimenzija DNA zmanjša za tisočekrat. Zadostuje za primerjavo velikost kromosoma in dolžine nukleinskih kislin, da se oceni pomen proteinov (6-9 cm in 6.10 mikronov zaporedju).

Kakšni so kromoproteini

Chromoproteins vsebujejo zelo različne skupine, ki so združeni le eno stvar - prisotnost barve v protetične komponente. Kompleksni proteini v tej kategoriji delimo na: hemoproteins (vsebuje heme strukturo) retinalproteiny (vitamin A), flavoproteins (vitamin B2), kobamidproteiny (vitamina B12).

Hemoproteins razvrščene po funkcijami non encimov (mioglobinovy ​​hemoglobina in beljakovine) in encimi (citokromov, catalases, peroksidaze).

Flavoproteini kot protetično sestavino vsebujejo derivate vitamina B2, flavin mononukleotid (FMN) ali flavin adenin dinukleotid (FAD). Ti encimi sodelujejo tudi pri transformacijah oksidacije in redukcije. Ti vključujejo oksidoreduktazo.

Kaj je citokrom?

Kot je opisano zgoraj, je gem sestavljen iz porfirina. Njegova struktura vključuje 4 pirolske obroče in železove železove. Posebna skupina heme encimov - citokromov, ki se razlikujejo po sestavi aminokislin in število peptidnih verig, specializiranih za izvedbo redoks reakcije, zaradi česar je zagotovljena s prenosom elektronov v dihalni verigi. Ti encimi so vključeni v mikrosomskih oksidaciji - začetne reakcije ksenobiotik biotransformacijo, kar vodi k njenemu min in presnovo številnih endogenih in eksogenih snovi, kot so steroidi, nasičenih maščobnih kislin.

Učinek protetične skupine

Proteze skupino, ki je del kompleksa proteina vpliva na njene lastnosti: spremeni naboja, topnost, thermoplasticity. Na primer, ostanki fosforne kisline ali monosaharidov imajo tak ukrep. odsek ogljikov hidrat vključena v kompleksu proteina, je zaščiten pred proteolizo (uničene s hidrolizo) vpliva na prodiranje molekul skozi celično membrano, njihovo izločanje in razvrščanje. Lipidni fragment omogoča nastanek beljakovinskih kanalov za prevoz slabo vodotopnih (hidrofobnih) spojin.

Struktura in funkcije kompleksnih proteinov so popolnoma odvisne od protetične skupine. Na primer, s pomočjo hema vsebujočega hema hemoglobin veže kisik in ogljikov dioksid. Zaradi nukleotropinov, ki so nastali kot posledica interakcije histonov, protaminov z DNA ali RNK, je genski material zaščiten, njegovo kompaktno shranjevanje in vezava RNK med sintezo proteinov. Nukleoproteini imenujemo stabilne komplekse proteinov in nukleinskih kislin.

Zaključek

Tako kompleksni proteini opravljajo široko paleto funkcij v telesu. Zato je poraba makro- in mikroelementov tako pomembna za ohranjanje zdravja. Kovine so del številnih encimov. Poznavanje biokemije, značilnosti vašega zdravja in ekološko stanje vašega prebivališča lahko prilagodite svojo dieto. Na primer, dodelite ozemlja, ki so pomanjkljiva v katerem koli elementu. Njegov dodatni vnos v prehrano v obliki dodatkov omogoča nadomestitev pomanjkljivosti.