Kinetika encimskih reakcij - opis, funkcije in tabela

Kinetiko encimskih reakcij obravnavamo v delih Menten in Michaelis. Podrobneje so znanstveniki opisali to vprašanje v enačbi kompleksa encim-substrate.

Opredelitev

Značilnosti kinetike encimskih reakcij obravnavamo v znanosti encimov, ki proučujejo odvisnost hitrosti takega procesa od kemičnih lastnosti substrata, srednjega, tujega dejavnika, ki vpliva na potek kemijske reakcije.

Z veliko koncentracijo substrata, to ne bo vplivalo na hitrost procesa.

Specifičnost perkolacije

Aktivnost encimov analiziramo pri znatnih koncentracijah substratov (nič zaporedja kemični proces). V takšnih pogojih bo na spremembo hitrosti postopka vplivala le količina encima.

Kinetika encimskih reakcij v živih celicah ima nekaj značilnih lastnosti. Encimi v njih ne veljajo za polno silo. S prekomerno količino substrata, ki je mogoča v eksperimentalnih pogojih, je hitrost reakcije sorazmerna količini encima. Z znatnim povečanjem tega kazalnika opazimo kršitev te sorazmernosti.

Učinek modulatorjev na encime

Kinetika encimskih reakcij pojasnjuje linearno povečanje hitrosti procesa s povečanjem vsebine substrata. S prekomernim povečanjem koncentracije opazimo zmanjšanje substrata in hitrost kemičnega postopka se zmanjša.

Kinetika encimskih reakcij potrjuje odvisnost aktivnosti encimov na pH medija, specifičnost encima in njegovo količino. Snovi, ki vplivajo na potek takšne reakcije, se imenujejo modulatorji ali efektorji. Razdeljeni so na inhibitorje in aktivatorje, ki pomagajo upočasniti ali pospešiti določen proces.

Osnove kinetike encimskih reakcij omogočajo popolno razumevanje bistva učinka teh snovi. Nekateri med njimi so naravni regulatorji presnovnega procesa. Obstajajo različne vrste modulatorjev encimske aktivnosti, ki se med seboj razlikujejo v mehanizmu delovanja in strukture.

Možnosti aktivatorja

Kakšna je značilnost kinetike encimskih reakcij? Biokemija meni, da so žolčne kisline, kovinski ioni, anioni kot aktivatorji. Obstajajo primeri, ko ena snov glede enega encima deluje kot aktivator, v drugem primeru pa zaviralec. Specifični aktivatorji za odkrivanje encimov so kovinski ioni.

Lahko spodbujajo postopek pritrditve na substratni encim, sodelujejo pri oblikovanju svoje terciarne strukture ali pa delujejo kot aktivni center.

Kakšna je kinetika encimskih reakcij? Na kratko lahko opozorimo, da so kationi številnih kovin obvezni sestavni deli, potrebni za polno delovanje številnih encimov. Za nekatere od njih je potrebnih več različnih ionov hkrati. Na primer, za ATPazo, ki proizvaja transport ionov skozi plazemsko membrano, potrebujemo magnezijeve, natrijeve in kalijeve ione.

Kovine so lahko v protetični skupini encimov. Na primer, železo velja za pomembno sestavino katalaze v sestavi porfirinskih spojin. Kobalt je del protezne skupine metilmalonil izomeraze in homocisteinske transferaze, mangan pa je potreben za aktiviranje izocitratne dehidrogenaze. Obstaja skupina encimov, ki jih aktivira cAMP. Takšni encimi imenujemo protein kinaze. Sestavljen je iz dveh podenot:

• Katalizator, ki vsebuje aktivno središče;
• Regulatorni center, kjer se nahaja center za vezavo cAMP.

Le z interakcijo regulatornega centra encima in c-AMP pridobi dejavnost.

Kinetika encimskih reakcij: Michaelisova konstanta, pogoji perkolacije, so vse podrobno obravnavane v fizikalni kemiji.

Značilnosti encimov

So kompaktne molekule, imajo relativno molekulsko maso 104, premer 20A. Encimi, ki so del globularnih proteinov, se tvorijo, ko spojine določijo peptidne vezi 20 aminokislinskih ostankov.

Za notranjo strukturo encimov v biokemiji so značilne štiri vrste struktur:

• primarno je povezano z genetsko kodo;
• sekundarna struktura označuje spiralno verigo;
• terciarno določa prostorsko polaganje spirale polipeptidne verige;
• kvartarna je povezana s povezavo globul v aktivni oligomerni encim.

Specifičnost procesov z enim substratom

Kinetika encimskih reakcij enačbe Michaelis-Menten pojasnjuje razmerje med hitrostjo in koncentracijo substrata.

Leta 1903 je Henry priznal, da encim s substratom tvori vmesno spojino. Če je encim sam E, substrat S, potem bo vmesnik imel obliko ES.
L. Michaelis je analiziral kinetiko tega procesa mehanizem, ki vključuje dve fazi: reverzibilen, nepopravljiv.

Kinetične enačbe teh dveh procesov imajo precej zapleteno obliko. Za njihovo rešitev se uporabljajo stacionarne koncentracije. Hitrost priprave intermediata je opisana v zakonu o delujočih masah, povezuje začetne koncentracije substrata in encima, trenutne indekse ter koncentracije intermediata in reakcijskega produkta.

Značilnosti rešitve

Kakšna je glavna kinetika encimskih reakcij? Tabela, uporabljena v fizikalni kemiji, omogoča reševanje sistema enačb v naslednjih primerih:

• z zmanjšanjem koncentracije izhodnih materialov;
• ko je količina izdelka presežena v primerjavi z vmesnim kompleksom.

Za encimske procese je razmerje med hitrostmi, pri katerih je druga konstanta znatno večja od vrednosti prvega, izpolnjena. Razlog je nestabilnost vmesne spojine, njegova neustrezna koncentracija.

Po odločitvi IUPAC je konstanta, ki omogoča opisovanje kinetike kemičnega procesa, imenovala konstanta Michaelis.

Eksperimentalno smo potrdili linearno odvisnost začetne hitrosti od koncentracije substrata.

Fizični pomen Michaelisove konstante

Da bi odgovorili na to vprašanje, vzemite koncentracijo substrata, na kateri encim razkrije polovico svoje aktivnosti. Konstanta Michaelis ima enako velikost kot začetna koncentracija substrata: mol / liter.

Številni parametri dane konstantne vrednosti se gibljejo od 10 -2 do 10 8 M. V poskusnih študijah je bilo ugotovljeno, da je konstanta Michaelisa funkcija temperature. Odvisno je od prisotnosti drugih snovi, ki v procesu izvajajo vlogo aktivatorja ali inhibitorja.

Poseben primer

Če se med procesom doseže stanje, pri katerem se opazujejo enake konstante, se v sistemu vzpostavi ravnotežje. To omogoča uporabo pri analizi encimskih procesov aproksimacijo kvazi-ravnovesnih koncentracij.

Posledično je izraz za Michaelisovo konstanto zelo poenostavljen, kar označuje afiniteto encima za uporabljeni substrat.

Zaviranje encimskih procesov

Kot takšne snovi delujejo reagente, ki, kadar se vnašajo v reakcijski sistem znatno zmanjša hitrost reakcije. Za encimsko katalizo zahteva preadsorption substrat, njeno natančno usmeritev glede aktivnih skupin katalitično mesto in da inhibira le konvencionalne vezavni inhibitor se lahko omeji nekatere delci adsorpcijskega odseka.

Lastnosti inhibitorjev spojine lahko kažejo nastajanje močnih kompleksov (cianidi) in tudi z delovanjem na karbonilno skupino z denaturacijo proteinov.

Vrste inhibicije

Učinek upočasnitve kemične interakcije se opazi iz več razlogov:

• Zaviralec tekmuje za aktivni center s substratom in ustvari neaktivni center z encimom. V primeru rasti koncentracije substrata se vrne aktivnost v raztopini encima.
• Zaviralec se veže na drugi del proteinske molekule, ki tvori neaktivni kompleks. Encim ponovno vzpostavi svojo izvorno aktivnost pod vplivom drugih snovi, ne da bi to vplivalo na substrat.

Hitrost procesa je povezana s stopnjo tvorjenja končnega proizvoda s koncentracijami, konstanto Michaelis. Zadnjo vrednost je mogoče grafično določiti in iz formule izraziti matematično. Z neaktivnim kompleksom inhibitor ne ovira reakcije med encimom in substratom, vendar bistveno zmanjša hitrost procesa.

Med statistično obdelavo eksperimentalnih podatkov je bilo mogoče razkriti glavne parametre nekonkurenčne inhibicije, dokazati razmerje med velikostjo hitrosti in indeksi koncentracije.

Kinetika kemijskih procesov vključuje opis značilnosti vseh stopenj kemičnih procesov z uporabo konstantnih količin, enačbo Michaelis-Menten. Med eksperimentalnimi študijami je bila ugotovljena povezava med hitrostjo encimskega procesa in spremembo koncentracije reakcijskega produkta ali izhodnega substrata.

Poleg tega se ugotovi razmerje hitrosti z naravo encima. Od njenih značilnosti je, da je dejavnost, specifično vedenje v času interakcije, neposredno odvisna. Ukrep encimske aktivnosti je ena standardna enota, ki karakterizira količino encima, ki katalizira pretvorbo v μmol začetnega substrata na minuto.

Encimi se v sodobni medicini pogosto uporabljajo, njihova hitrost neposredno določa hitrost definicije problema, pa tudi kakovost medicinske diagnoze bolnika.