Aktivno središče encima: struktura, lastnosti. Kdo je odkril aktivno središče encima? Kaj se imenuje aktivno središče encima?

Vsi smo slišali za encime, vendar je malo verjetno, da vsi vemo, kako natančno so te snovi urejene in zakaj jih potrebujejo. Ta članek vam bo pomagal razumeti strukturo in funkcije encimi (encimi)

Zgodovina raziskav

Leta 1833 je francoski kemik Anselm Payen odkril in opisal lastnosti encima amilaze.

Nekaj ​​let kasneje je Louis Pasteur, ki je preučeval pretvorbo sladkorja v alkohol s sodelovanjem kvasov, predlagal, da je ta proces posledica kemičnih snovi, ki tvorijo kvas.

Konec XIX. Stoletja je fiziolog Willie Kühne najprej predstavil izraz "encim".

Nemški Eduard Buchner je leta 1897 izdal in opisal zymase, enzimski kompleks, ki katalizira reakcijo pretvorbe saharoze v etilni alkohol. V naravi je v kvasi bogata zymase.

Ni znano, kdaj in kdo je začela aktivno mesto encima. To odkritje je zaslužen Nobelov nagrajenec kemik Edaurdu Buchner, ameriški biolog James Sumner in drugih znanih znanstvenikov, ki so delali na študiji encimske katalize.

Splošne informacije o encimih

Spomnimo se, da so encimi snovi s proteinsko naravo, ki v živih organizmih delujejo kot katalizatorji za kemične reakcije. V encimu so območja, ki v tem ne sodelujejo neposredno, potek reakcije zagotavlja aktivno središče encima.

Navajamo nekaj lastnosti encimov:

1) Učinkovitost. Majhna količina katalizatorja zadošča za pospešitev kemične reakcije v 10⁶ krat.

2) Posebnost. En encim ni univerzalni katalizator za reakcijo v celici. Za encim izražen specifičnost delovanja: vsak encim katalizira samo en ali več podobnih reakcij s substrati (reaktant feed), pri drugih kemičnih reagentov za iste vrste lahko encim neuporabna. Interakcija z ustreznimi substrati in nadaljnjo pospešitev reakcije zagotavlja aktivno središče encima.

3) Spremenljiva dejavnost. Aktivnost encimov v celici se nenehno spreminja od nizke do visoke.

4) Koncentracija določenih encimov v celici ni konstantna in se lahko spreminja glede na zunanje pogoje. Takšni encimi v biologiji imenujemo inducibilni.

Klasifikacija encimov

Po svoji strukturi je navadno deliti encime v preproste in kompleksne. Enostavno sestoji izključno iz aminokislinskih ostankov, kompleksne snovi imajo ne-proteinsko skupino. Kompleks se imenuje coenzymes.

Glede na vrsto kataliziranih reakcij so encimi razdeljeni na:

1) Oksidoreduktaze (katalizirajo redoksne reakcije).

2) prenosi (nosijo ločene skupine atomov).

3) Lages (cepitvene kemične vezi).

4) lipaze (tvorijo vezi v reakcijah zaradi energije ATP).

5) Izomeraze (sodelujejo pri reakcijah medsebojne konverzije izomerov).

6) hidrolaze (katalizirajo kemične reakcije s cepitvijo hidrolitične vezi).

Struktura encima

Encim je kompleksna tridimenzionalna struktura, ki jo sestavljajo predvsem aminokislinski ostanki. Obstaja tudi protetična skupina - komponenta neproteinske narave, povezana z aminokislinskimi ostanki.

Encimi so v bistvu globularni proteini, ki jih lahko združimo v kompleksne komplekse. Kot druge snovi v naravi beljakovin, se encimi denaturirajo, ko se temperatura dvigne ali pod vplivom določenih kemijskih reagentov. Med denaturacijo se terciarna struktura encima spreminja in s tem tudi lastnosti aktivnega središča encimov. Posledično se aktivnost encima močno zmanjša.

Kataliziran substrat je navadno precej manjši od encima. Najenostavnejši encim je sestavljen iz šestdeset aminokislinskih ostankov, aktivni center pa le dva.

Obstajajo encimi, katerih katalitsko mesto ni predstavljeno z aminokislinami, temveč je protetična skupina organskega ali (pogostejšega) anorganskega izvora - kofaktor.

Koncept aktivnega centra

Le majhen del encima neposredno vpliva na kemične reakcije. Ta del encima se imenuje aktivni center. Aktivno središče encima je lipid, več aminokislinskih ostankov ali protetična skupina, ki se veže na substrat in katalizira reakcijo. Aminokislinski ostanki aktivnega mesta lahko pripadajo katerim koli aminokislinam - polarnim, nepolarnim, nabranim, aromatičnim, brez napolnjenosti.

Aktivno središče encima (lipid, aminokisline ali druge snovi, ki lahko interagirajo z reagenti) je najpomembnejši del encima, brez teh snovi pa bi bile neuporabne.

Običajno ima encimska molekula samo eno aktivno mesto, ki se veže na enega ali več podobnih reagentov. Aminokislinski ostanki aktivnega mesta tvorijo vodik, hidrofobne ali kovalentne vezi, ki tvorijo encimsko-substratni kompleks.

Struktura aktivnega centra

Aktivno središče enostavnih in zapletenih encimov je žep ali reža. Ta struktura aktivnega središča encima mora elektrostatično in geometrično ustrezati substratu, saj lahko sprememba terciarne strukture encima spremeni aktivno mesto.

Vezni in katalitični center sta mesta aktivnega središča encima. Očitno je, da vezni center "preveri" substrat za združljivost in komunicira z njim, katalitični center pa neposredno sodeluje pri reakciji.

Vezava aktivnega centra na podlago

Da bi razložili, kako se aktivno središče encima veže na določen reagent, je predlaganih več teorij. Najbolj priljubljena med njimi je Fisherjeva teorija, prav tako je teorija "zaklepanje in ključ". Fischer je predlagal, da obstaja encim, ki je primeren za vsak substrat v svojih fizikalno-kemijskih lastnostih. Po nastanku encima-substratnega kompleksa ni prišlo do spremembe.

Še en ameriški znanstvenik - Daniel Koshland - dodal Fisher predpostavko teorije, da lahko aktivno mesto encima spremenijo konformacijo tako dolgo, dokler se ne prilega posebno podlago.

Kinetika encimskih reakcij

Značilnosti poteka encimskih reakcij preučujejo ločena veja biokemije - encimska kinetika. Ta znanost proučuje značilnosti poteka reakcij pri različnih koncentracijah encimov in substratov, odvisnost hitrosti reakcije na temperaturo znotraj celice, pa tudi lastnosti aktivnega središča encimov, odvisno od sprememb fizikalnih in kemijskih parametrov okolja.

Encimska kinetika deluje s takšnimi koncepti, kot je hitrost reakcije, energija aktivacije, aktivacijska pregrada, molekularna aktivnost, specifična aktivnost itd. Razmislimo o nekaterih od teh konceptov.

Za biološko reakcijo morajo reagenti prenesti nekaj energije. Ta energija se imenuje aktivacijska energija.

Dodajanje encima na reagente se lahko zmanjša aktivacijska energija. Nekatere snovi reagirajo brez sodelovanja encimov, saj je energija aktivacije previsoka. Ravnotežje reakcije se ne spremeni z dodajanjem encima.

Hitrost reakcije je količina reakcijskega produkta, ki se pojavi ali izgine v enem času.

Za odvisnost reakcijske hitrosti na koncentraciji substrata je značilna brezmejno fizična količina, konstanta Michaelis.

Molekularna aktivnost - število molekul substrata, ki ga pretvori ena molekula encima na enoto časa.