Kakšna je encimska funkcija beljakovin? Encimska funkcija beljakovin: primeri

Delo našega telesa je izjemno zapleten proces, ki vključuje milijone celic, tisoče zelo različnih snovi. Vendar pa obstaja eno področje, ki je v celoti odvisno od posebnih proteinov, brez katerih bo življenje človeka ali živali popolnoma nemogoče. Kot ste verjetno uganili, zdaj govorimo o encimih.

Danes bomo razmišljali o encimskem okolju funkcijo beljakovin. To je pomembno področje biokemije.

Ker so osnove teh snovi v glavnem proteini, jih je mogoče obravnavati sami. Vedeti morate, da za so odkrili prvič encimi v 30-ih letih 19. stoletja, le znanstveniki so več kot stoletje, da bi prišli do bolj ali manj enotno definicijo za njih. Torej, kakšna funkcija deluje encimski protein? O tem, pa tudi njihovi strukturi in primeri reakcij, se boste naučili iz našega članka.

Treba je razumeti, da ni vsak beljakovin lahko celo encim, celo teoretično. Le kroglaste proteine ​​lahko kažejo katalitsko aktivnost proti drugim organskim spojinam. Enako kot vsi naravne spojine tega razreda, encimi sestavljajo ostanki aminokislin. Ne pozabite, da lahko encimsko funkcijo beljakovin (primeri v članku) lahko izvajajo samo tiste, katerih molska masa ne presega 5000.

Kaj je encim, sodobne opredelitve

Encimi so katalizatorji bioloških porekla. Imajo sposobnost pospešiti reakcije zaradi bližnjega stika med dvema snovmi, vključenimi v reakcijo (substrati). Lahko rečemo, da je encimska funkcija proteinov proces katalize nekaterih biokemičnih reakcij, ki so značilne samo za živi organizem. Le majhen del se lahko reproducira v laboratoriju.

Treba je opozoriti, da je v zadnjih letih prišlo do nekaj preboj v tej smeri. Znanstveniki se postopoma približujejo ustvarjanju umetnih encimov, ki se lahko uporabljajo ne le za namene nacionalnega gospodarstva, ampak tudi za medicino. Razvijamo encime, ki lahko učinkovito uničijo tudi majhna področja onkološke bolezni, ki se začne.

Kateri deli encima so neposredno vključeni v reakcijo?

Upoštevajte, da stik s substratom ne vključuje celotnega telesa encima, temveč samo njegovo majhno območje, ki se imenuje aktivni center. To je njihova glavna lastnost, komplementarnost. Ta koncept pomeni, da je encim idealno primeren za substrat v obliki in njegove fizikalno-kemijske lastnosti. To lahko rečemo delovanje encimskih proteinov v tem primeru je naslednje:

• Njihova vodna školjka pride s površine.
• Obstaja definitivna deformacija (npr. Polarizacija).
• Nato se nahajajo na poseben način v vesolju, hkrati pa se približujejo drug drugemu.

Ti dejavniki povzročajo pospešitev reakcije. In zdaj naredimo primerjavo med encimi in anorganskimi katalizatorji.

Kot lahko vidite, encimska funkcija beljakovin prevzema specifičnost. Dodamo tudi, da ima veliko teh proteinov tudi specifično specifičnost. Preprosto rečeno, človeški encimi verjetno ne bodo primerni za morske prašiče.

Pomembne informacije o strukturi encimov

V strukturi teh spojin se takoj razlikujeta tri ravni. Primarno strukturo lahko identificiramo z aminokislinskimi ostanki, ki so del encimov. Ker encimska funkcija beljakovin, katerih primere ponavljamo v tem članku, lahko izvajajo samo določene kategorije spojin, je popolnoma realno, da jih natančno določimo s tem kriterijem.

Kar se tiče sekundarne ravni, se članstvo določi z dodatnimi vrstami vezi, ki se lahko pojavijo med temi aminokislinskimi ostanki. Te vezi so vodikove, elektrostatične, hidrofobne in van der Waalsove interakcije. Kot posledica stresa, ki ga povzročajo ti vezi, nastanejo različni deli encima alfa - spirale, zanke in beta - prameni.

Terciarna struktura se pojavi kot posledica dejstva, da sorazmerno veliki segmenti polipeptidne verige preprosto zložijo. Nastale pramene imenujemo domene. Nazadnje, dokončno oblikovanje te strukture poteka šele po vzpostavitvi stabilne interakcije med različnimi domenami. Ne smemo pozabiti, da se oblikovanje domen sam poteka v absolutno neodvisnem vrstnem redu.

Nekatere značilnosti domen

Običajno je polipeptidna veriga, iz katere so tvorjeni, sestavljena iz približno 150 aminokislinskih ostankov. Ko domene medsebojno komunicirajo, se oblikuje globus. Ker encimsko funkcijo opravljajo aktivni centri na njihovi podlagi, je treba razumeti pomen tega procesa.

Sama domena se odlikuje po dejstvu, da med svojimi aminokislinskimi ostanki opazujejo številne interakcije. Njihovo število je veliko večje od tistih za reakcije med samimi domenami. Tako so votline med njimi relativno "ranljive" za delovanje različnih organskih topil. Njihov volumen je 20-30 kubičnih angstromov, ki lahko sprejmejo več molekul vode. Različne domene imajo pogosto popolnoma unikatno prostorsko strukturo, ki je povezana z delovanjem povsem različnih funkcij.

Aktivni centri

Aktivni centri se praviloma praviloma nahajajo med domenami. V skladu s tem ima vsaka od njih zelo pomembno vlogo med reakcijo. Zaradi te ureditve področij je ugotovljena precejšnja prožnost in mobilnost te regije encima. To je izredno pomembno, ker encimsko funkcijo izvajajo samo tiste spojine, ki lahko ustrezno spremenijo svoj prostorski položaj.

Med dolžino polipeptidne vezi v telesu encima in način izvajanja kompleksnih funkcij obstaja neposredna zveza. Vloga postane bolj zapletena zaradi nastajanja aktivnega reakcijskega centra med obema katalitičnimi področji in zaradi nastajanja povsem novih domen.

Nekateri proteini, encimi (primeri - lizocima in glikogena) lahko močno razlikujejo glede na velikost (129 in 842 aminokislinskih ostankov, oziroma), čeprav je reakcija katalizirana cepitev kemijskih vezi istega tipa. Razlika je v tem, da lahko večji in večji encimi bolje nadzorujejo svoj položaj v vesolju, kar zagotavlja večjo stabilnost in reakcijska hitrost.

Osnovna klasifikacija encimov

Standardna klasifikacija je trenutno pogosta in razširjena po vsem svetu. Po njenem mnenju se razlikuje šest glavnih razredov z ustreznimi podrazredi. Upoštevali bomo le osnovne. Tukaj so:

1. Oksidoreduktaze. Funkcija proteinskih encimov v tem primeru je stimulacija reakcij oksidacije in redukcije.

2. Prenosi. Lahko prenese med substrate naslednjih skupin:

• Enoogljični ostanki.
• Ostanki aldehidov, kot tudi ketoni.
• Acil in glikozilni sestavni deli.
• Alkil (kot izjema ne more nositi CH3) ostankov.
• Dušikove baze.
• Skupine, ki vsebujejo fosfor.

3. hidrolaze. V tem primeru je vrednost encimske funkcije proteinov sestavljena iz cepitve naslednjih vrst spojin:

• Estri.
• Glikozidi.
• Eteri, kot tudi tioetri.
• Vezice tipa peptidov.
• C-N vrste vezi (razen za vse iste peptide).

4. Lyasi. Imajo sposobnost izklopa skupin z naknadnim oblikovanjem dvojne vezi. Poleg tega lahko opravi tudi povratni proces: združitev ločenih skupin za dvojne vezi.

5. Izomeraze. V tem primeru je encimska funkcija proteinov kataliza kompleksnih izomernih reakcij. Ta skupina vključuje naslednje encime:

• Racemaze, epimeraze.
• Cisstransisomeraza.
• Intramolekularni oksidoreduktaze.
• Intramolekularni prenosi.
• Intramolekularne lioze.

6. Ligaze (drugače znane kot sintetaze). Služi za cepitev ATP z istočasnim oblikovanjem določenih obveznic.

To je enostavno opaziti, da je encimska funkcija proteinov izjemno pomembna, saj so do neke mere nadzorujejo skoraj vse reakcije, ki potekajo vsako sekundo v telesu.

Kaj ostane enzim po interakciji s substratom?

Pogosto je encim protein iz globularnega izvora, katerega aktivno središče predstavljajo njegovi aminokislinski ostanki. V vseh drugih primerih center vključuje trdno povezano protetično skupino ali koencim (na primer ATP), katerega povezava je veliko šibkejša. Celoten katalizator se imenuje holoencim, njegov ostanek, ki nastane po odstranitvi ATP, je apoenzim.

Tako so glede na to značilnost encimi razdeljeni v naslednje skupine:

• Enostavne hidrolaze, liaze in izomeraze, ki na splošno ne vsebujejo baze koencima.
• Proteinski encimi (primeri - nekatere transaminaze), ki vsebujejo protetično skupino (na primer lipoična kislina). V to skupino spadajo tudi številne peroksidaze.
• Ennizmi, za katere je obvezna obnova koencima. Ti vključujejo kinaze, pa tudi večino oksidoreduktaz.
• Drugi katalizatorji, katerih sestava še ni popolnoma razumljena.

Vse snovi, ki so del prve skupine, se pogosto uporabljajo v živilski industriji. Vsi drugi katalizatorji zahtevajo zelo specifične pogoje za njihovo aktivacijo in zato delujejo samo v telesu ali v nekaterih laboratorijskih poskusih. Tako je encimska funkcija zelo specifična reakcija, ki vsebuje stimuliranje (kataliziranje) določenih vrst reakcij v strogo določenih pogojih človeškega ali živalskega telesa.

Kaj se zgodi v aktivnem središču ali Zakaj enzimi delujejo tako učinkovito?

Že večkrat smo povedali, da je ključ do razumevanja encimske katalize ustvarjanje aktivnega centra. Tam se pojavi specifična vezava substrata, ki v takih razmerah postane veliko bolj aktivna v reakciji. Da bi razumeli zapletenost reakcij, ki so tam izvedene, naj navedemo preprost primer: fermentiranje glukoze, 12 encimov je potrebno hkrati! Taka nelagodna interakcija postane možna samo zato, ker ima protein, ki izvaja encimsko funkcijo, najvišjo stopnjo specifičnosti.

Vrsta specifičnosti encimov

Lahko je absolutno. V tem primeru se specifičnost kaže le na eno, natančno določeno vrsto encima. Tako ureaza deluje samo z sečnino. Z reakcijo laktoznega mleka v nobene okoliščine ne vstopi. To je funkcija proteinskih encimov v telesu.

Poleg tega lahko absolutno občasni filter spetsifichnost.Kak razume iz imena, v tem primeru je "sprejemljivost" izključno v skupino organskih spojin (estrov, vključno z zapletenimi alkoholov ali aldehidov). Na primer, pepsin, ki je eden od ključnih encimov v želodcu, vsebuje samo specifičnost za hidrolizo peptidnih vezi. Alkohol dehidrogenaza sodeluje izključno z alkoholom, laktidna dehidracija pa ne razdeli nič, razen alfa - hidroksi kisline.

Prav tako se zgodi, da je funkcija encimska značilnost posebno skupino spojin, vendar pod določenimi pogoji, encimi lahko delujejo na precej razlikuje od svojega glavnega "namen" snovi. V tem primeru katalizator "gravitira" do določenega razreda snovi, vendar pod določenimi pogoji lahko razdeli druge spojine (ni nujno analogno). Res je, v tem primeru bo reakcija večkrat počasnejša.

Splošno znano na sposobnost tripsina, da deluje na peptidnih vezi, vendar malo ljudi ve, da ta protein, ki opravlja funkcijo encima v gastrointestinalnem traktu, lahko tudi reagirajo z različnimi estrskih spojin.

Nazadnje, specifičnost je optična. Ti encimi lahko komunicirajo z najširšo paleto popolnoma različnih snovi, vendar le pod pogojem, da imajo strogo določene optične lastnosti. Tako je encimska funkcija beljakovin v tem primeru v veliki meri podobna principu delovanja ne-encimov in katalizatorjev anorganskega izvora.

Kateri dejavniki določajo učinkovitost katalize?

Danes se domneva, da dejavniki, ki določajo izredno visoko stopnjo učinkovitosti encimov, so:

• Učinek koncentracije.
• Učinek prostorske usmeritve.
• Večfunkcionalnost aktivnega reakcijskega centra.

Na splošno se bistvo koncentracijskega učinka ne razlikuje od učinka reakcije anorganske katalize. V tem primeru se koncentracija substrata ustvari v aktivnem središču, ki je večkrat večja od enake vrednosti za celotno drugo količino raztopine. V središču reakcije so molekule snovi selektivno razvrščene, kar mora reagirati med seboj. Ni težko uganiti, da ta učinek povzroči povečanje stopnja kemične reakcije na več naročil.

Ko se nadaljuje standardni kemični proces, je zelo pomembno, kateri del interakcijskih molekul se bo med seboj srečeval. Preprosto povedano, molekule snovi v času trka morajo biti nujno strogo usmerjene glede na druge. Glede na to, da se opravi pod prisilo, potem vsi vpleteni elementi so razporejeni v določenem skladu, je kataliza reakcija pospešuje približno tri naročilu takega pa v aktivnem mestu encima.

Z večfunkcionalnostjo v tem primeru razumemo lastnost vseh sestavin aktivnega centra hkrati (ali strogo usklajeno), da delujejo na molekuli "predelane" snovi. Poleg tega je (molekula) ne le ustrezno nameščena v vesolju (glej zgoraj), temveč tudi bistveno spreminja njegove značilnosti. Vse to v kombinaciji vodi do dejstva, da so encimi na ustrezen način lažje ukrepali na substratu.