Specifičnost encima: vrste in značilnosti delovanja

Beseda "encim" ima latinske korenine. V prevodu pomeni "kvas". V angleščini se uporablja izraz "encim", ki izhaja iz grškega izraza, ki pomeni enako. Encimi imenujemo specializirane beljakovine. Oblikovani so v celicah in imajo sposobnost pospešiti potek biokemijskih procesov. Z drugimi besedami, delujejo kot biološki katalizatorji.

Splošne značilnosti

Izkaz katalitske aktivnosti določenih encimov je posledica prisotnosti številnih ne-proteinskih spojin. Imenujejo se sofaktorji. Razdeljeni so v dve skupini: kovinski ioni in številne anorganske snovi, kot tudi koencimi (organske spojine).

Mehanizem aktivnosti

S kemijsko naravo encimi pripadajo skupini beljakovin. Vendar pa za razliko od slednjega obravnavani elementi vsebujejo aktivno središče. Je edinstven kompleks funkcionalnih skupin aminokislinskih ostankov. Strogo so usmerjeni v vesolje zaradi terciarne ali kvartarne strukture encima. V aktivnem središču so izolirane katalitične in substratne regije. Slednje je tisto, kar določa specifičnost encimov. Substrat je snov, na katero deluje proteina. Prej smo verjeli, da se njihova interakcija izvaja na principu "ključ do zaklepanja". Z drugimi besedami, aktivni center mora jasno ustrezati substratu. Trenutno prevladuje druga hipoteza. Menimo, da je natančna korespondenca na začetku odsotna, vendar se pojavlja med interakcijo snovi. Drugo - katalitično mesto vpliva na specifičnost ukrepa. Z drugimi besedami, določa naravo pospešene reakcije.

Struktura

Vsi encimi se delijo na enokomponentne in dvokomponentne. Prvi imajo strukturo, ki je podobna strukturi preprostih proteinov. Vsebujejo izključno aminokisline. Druga skupina - beljakovine - vključuje beljakovine in nebeljene dele. Zadnji je koencim, prvi je apoenzim. Slednji določa specifičnost substrata encima. To pomeni, da deluje kot substrat v aktivnem centru. Coenzyme, nastopajoče, deluje kot katalitična regija. Posebnost ukrepa je povezana z njo. Kot coenzymes lahko delujejo vitamini, kovine in druge nizkomolekularne spojine.

Kataliza

Pojav kakršne koli kemične reakcije je povezan s trkom molekul medsebojno delujočih snovi. Njihovo gibanje v sistemu določi prisotnost potencialne proste energije. Za kemično reakcijo je potrebno, da molekule sprejmejo prehodno stanje. Z drugimi besedami, morajo imeti dovolj moči za prehod skozi energijsko oviro. Predstavlja najmanjšo količino energije za reakcijo vseh molekul. Vsi katalizatorji, vključno z encimi, lahko zmanjšajo energijsko oviro. To spodbuja pospešen potek reakcije.

Kakšna je specifičnost encimov?

Ta sposobnost je izražena v pospeševanju samo določene reakcije. Encimi lahko vplivajo na isti substrat. Vendar pa bo vsak od njih pospešil le specifično reakcijo. Reaktivno specifičnost encima se lahko opiše na primer kompleks piruvat dehidrogenaze. Vključuje beljakovine, ki vplivajo na PVC. Glavne so: piruvat dehidrogenaza, piruvat dekarboksilaza, acetiltransferaza. Reakcija se imenuje oksidativna dekarboksilacija PVC. Kot svoj proizvod deluje ocetna kislina.

Razvrstitev

Obstajajo naslednje vrste encimske specifičnosti:

1. Stereokemijski. Izraža se v sposobnosti snovi, da vpliva na enega od možnih substratnih stereoizomerov. Na primer, fumarat hidrataza lahko deluje na fumarat. Vendar pa ne vpliva na cis-izomer-maleinsko kislino.
2. Absolutno. Specifičnost encimov Ta vrsta je izražena v sposobnosti snovi, da vpliva samo na določen substrat. Na primer, saharoza reagira izključno s saharozo, arginazo - z argininom in tako naprej.
3. Relativno. Specifičnost encimov v tem primeru se izrazi v sposobnosti snovi, da vpliva na skupino substratov, ki imajo vez istega tipa. Na primer, alfa-amilaza reagira z glikogenom in škrobom. Imajo povezavo z glikozidnim tipom. Tripsin, pepsin, himotripsin vplivajo na številne proteine ​​peptidne skupine.

Temperatura

Encimi imajo specifičnost pod določenimi pogoji. Za večino od njih je optimalna temperatura + 35hellip- + 45 stopinj. Ko je snov nameščena v razmerah z nižjimi indeksi, se bo njegova aktivnost zmanjšala. Ta pogoj se imenuje reverzibilna inaktivacija. Ko se temperatura dvigne, bodo njegove sposobnosti obnovljene. Treba je povedati, da če postavite v pogoje, kjer je t višje od navedenih vrednosti, bo prišlo tudi do inaktivacije. Vendar pa bo v tem primeru nepovratna, saj se s padajočo temperaturo ne oporavlja. To je posledica denaturacije molekule.

Učinek pH

Polnjenje molekule je odvisno od kislosti. Skladno s tem pH vpliva na aktivnost aktivnega mesta in specifičnost encima. Najboljši indeks kislosti za vsako snov je drugačen. Vendar je v večini primerov 4-7. Na primer, za alfa slinavko amilazo je optimalna kislost 6,8. Medtem pa obstajajo številne izjeme. Optimalna kislost pepsina, na primer 1,5-2,0, chymotrypsin in tripsin - 8-9.

Koncentracija

Več encim je prisoten, višji reakcijska hitrost. Podobno je mogoče sklepati o koncentraciji substrata. Teoretično pa se za vsako snov določi nasičena vsebnost tarče. S tem bodo vsi aktivni centri zasedli obstoječi substrat. V tem primeru, specifičnost encima bo največja, ne glede na poznejšo dodajanje ciljev.

Substance-regulatorji

Lahko jih razdelimo na inhibitorje in aktivatorje. Obe kategoriji sta razdeljeni na nespecifične in specifične. Slednji tip avtivatorjev vključuje žolčne soli (za lipazo v trebušni slinavki), kloridne ione (za alfa-amilazo), klorovodikovo kislino (za pepsin). Nezavestni aktivatorji so magnezijevi ioni, ki vplivajo na kinaze in fosfataze, specifični inhibitorji pa so terminalni peptidi proenzimov. Slednje so neaktivne oblike snovi. Aktivirajo jih cepitev terminalnih peptidov. Njihove specifične vrste ustrezajo vsakemu posameznemu proencimu. Na primer, v neaktivni obliki se tripsin proizvaja v obliki tripsinogena. Njegov aktivni center je zaprt s terminalnim heksapeptidom, ki je specifičen inhibitor. V procesu aktivacije se izklopi. Zaradi tega aktivno središče tripsina postane odprto. Nespecifični zaviralci so soli težkih kovin. Na primer, bakrov sulfat. Izzovejo denaturacijo spojin.

Inhibicija

Lahko je konkurenčna. Ta pojav se izraža v pojavu strukturne podobnosti med inhibitorjem in substratom. V boj za komunikacijo z aktivnim centrom. Če je vsebnost inhibitorja višja od vsebnosti substrata, se tvori zaviralec celofan-encima. Ko dodamo ciljno snov, se razmerje spremeni. Posledično bo inhibitor nadomeščen. Na primer, sukcinat za sukcinat dehidrogenaz deluje kot substrat. Zaviralci so oksaloacetat ali malonat. Vpliv reakcijskih produktov velja za konkurenčnega. Pogosto so kot substrati. Na primer, za glukozo-6-fosfat je proizvod glukoza. Podlaga bo glukoza-6 fosfat. Nekonkurenčna inhibicija ne pomeni strukturne podobnosti med snovmi. Zaviralec in substrat se lahko hkrati vežejo na encim. To vodi k nastanku nove spojine. Je kompleksen zaviralec encima-substrata. Med interakcijo aktivni center blokira. To je posledica vezave inhibitorja na katalitično mesto na aktivnem mestu. Primer je citokrom oksidaza. Za ta encim kisik deluje kot substrat. Inhibitorji citokrom oksidaze so soli cianovodikove kisline.

Allosteric Regulation

V nekaterih primerih poleg aktivnega centra, ki določa specifičnost encima, obstaja še ena povezava. Kot alosterična komponenta. Če je z njim povezana aktivatorja istega imena, se učinkovitost encima poveča. Če inhibitor vstopi v reakcijo z alosteričnim središčem, se aktivnost snovi zmanjša. Na primer, adenilat ciklaza in gvanilat ciklaza se nanašata na encime z regulacijo alosterne vrste.