Transamination of aminokislin: določanje, pomen in značilnosti

Transamination of aminokislin je postopek medmolekularnega prenosa iz začetne substance amino skupine v keto kislino brez tvorbe amoniaka. Podrobneje razmislimo o značilnostih te reakcije in njegovem biološkem pomenu.

Zgodovina odkritja

Sovjetske kemike Kritsman in Brinstein so leta 1927 odkrili reakcijo transaminacije aminokislin. Znanstveniki so delali na procesu deaminacije glutaminske kisline v mišičnem tkivu in ugotovili, da kot dodatek homogenega mišičnega tkiva piruvika in glutamične kisline nastane alanin in alfa - ketoglutarna kislina. Edinstvenost odkritja je bila, da proces ni spremljal oblikovanje amoniaka. Med poskusi so lahko ugotovili, da je transaminacija aminokislin reverzibilen proces.

Med reakcijami smo uporabili katalizatorje specifični encimi, ki so jih imenovali aminferaze (transmaminaze).

Procesne funkcije

Aminokisline, vključene v transaminacijo, so lahko monokarboksilne spojine. V laboratorijskih študijah je bilo ugotovljeno, da se v živalskih tkivih pojavlja transaminacija asparagina in glutamina s keto kislinami.

Aktivno sodelovanje pri prenosu amino skupine jemlje piridoksal fosfat, ki je koencim transaminaz. V procesu interakcije iz nje nastaja piridoksamin fosfat. Kot katalizator tega procesa so encimi: oksidaza, piridoksaminaza.

Reakcijski mehanizem

Transaminacijo aminokislin so razložili sovjetski znanstveniki Shemyakin in Braunstein. Vse transaminaze imajo koencim piridoksal fosfat. Reakcije transmutacije, ki jih pospešuje, so v mehanizmu podobne. Proces poteka v dveh fazah. Prvič, piridoksal fosfat vzame aminokislino iz aminokislin, kar ima za posledico tvorbo keto kisline in piridoksamin fosfata. V drugi fazi reagira z alfa - ketoacid, končni produkti so piridoksal fosfat, ustrezna keto kislina. V takih interakcijah je piridoksal fosfat nosilec amino skupine.

Transaminacija aminokislin s tem mehanizmom je bila potrjena s spektralno analizo. Zdaj obstajajo novi dokazi o prisotnosti takega mehanizma v živih bitjih.

Pomen v metabolnih procesih

Kakšna je vloga transaminacije aminokislin? Vrednost tega procesa je dovolj velika. Te reakcije so pogoste pri rastlinah in mikroorganizmih v živalskih tkivih zaradi visoke odpornosti na kemične, fizikalne, biološke dejavnike, absolutno stereokemijsko specifičnost glede D in L aminokislin.

Biološki pomen aminokislinske transaminacije je analiziral veliko znanstvenikov. Postal je predmet podrobnih raziskav v presnovnih aminokislinskih procesih. Med raziskavami smo podali hipotezo o možnosti transaminacije aminokislin s transadaminacijo. Euler je ugotovil, da je v živalskih tkivih aminokislin zgolj dehidrirana L-glutaminska kislina, glutamat dehidrogenaza pa deluje kot katalizator procesa.

Postopki deaminacije in transaminacije glutaminske kisline so reverzibilne reakcije.

Klinični pomen

Kako se uporablja transaminacija aminokislin? Biološki pomen tega procesa je možnost izvajanja kliničnih preskušanj. Na primer, krvni serum zdravih ljudi ima od 15 do 20 enot transaminaz. V primeru poškodb organskega tkiva se opazi uničenje celic, kar vodi do sproščanja transaminaz v krvoto iz lezijskega ostrine.

V primeru miokardnega infarkta dobesedno po 3 urah raven Aspartat aminotransferaza se poveča do 500 enot.

Kako se uporablja transaminazija amino kisline? Biokemija predpostavlja izvedbo testa transaminaze, glede na rezultate katerih se bolnik diagnosticira, izberite učinkovite metode zdravljenja odkrite bolezni.

V diagnostične namene se v kliniki uporabljajo posebne skupine kemikalij za hitro odkrivanje laktat dehidrogenaze, kreatin kinaze, transaminaze.

Hipertransminazemijo opazimo pri boleznih ledvic, jeter, trebušne slinavke in tudi v primeru akutne zastrupitve z ogljikovim tetrakloridom.

Transamination in deaminacija aminokislin se v sodobni diagnostiki uporablja za odkrivanje akutnih okužb jeter. To je posledica močnega povečanja alanin-aminotransferaze z nekaterimi težavami z jetri.

Udeleženci transaminacije

V tem procesu ima posebna vloga glutaminska kislina. Velika distribucija v rastlinskih in živalskih tkivih, stereokemijska specifičnost za aminokisline, katalitična aktivnost je transaminaze postala predmet študija v raziskovalnih laboratorijih. Vse naravne aminokisline (razen metionina) sodelujejo alfa-ketoglutarne kisline med transaminacijo, keto- in glutaminska kislina se končno oblikujejo. Deaminiran je z delovanjem glutamat dehidrogenaze.

Variante oksidativne deaminacije

Obstaja neposreden in posreden tip tega procesa. Neposredna deaminacija vključuje uporabo enega encima kot katalizatorja, produkt interakcije je keto kislina in amoniak. Ta postopek se lahko izvaja aerobno, ob predpostavki prisotnosti kisika ali anaerobne variante (brez molekul kisika).

Značilnosti oksidativne deaminacije

Kot katalizatorji aerobnega postopka, D-oksidaze aminokislin, in koencimi so L-aminokislinske oksidaze. Te snovi so prisotne v človeškem telesu, vendar imajo minimalno aktivnost.

Za glutaminsko kislino je možna anaerobna varianta oksidativne deaminacije, glutamat dehidrogenaza pa deluje kot katalizator. Ta encim je prisoten v mitohondriji vseh živih organizmov.

Z indirektno oksidativno deaminacijo se razlikujejo dve stopnji. Prvič, amino skupino prenesemo iz matične molekule v keto spojino, nastanejo nove keto- in aminokisline. Poleg tega ketoskelet po določenih poteh katabolizira, sodeluje v ciklu trikarboksilnih kislin in dihanje tkiv, končni produkti pa so voda in ogljikov dioksid. V primeru stradanja se ogljični skelet glukoznih aminokislin uporabi za oblikovanje molekul glukoze v glukoneogenezi.

Druga stopnja vključuje cepitev amino skupine z deaminacijo. V človeškem telesu je podoben postopek možen samo za glutaminsko kislino. Zaradi te interakcije, a alfa-ketoglutarne kisline in amoniaka.

Zaključek

Določitev aktivnosti dveh encimov transaminacije aspartat-aminotransferaze in alanin-aminotransferaze je našla uporabo v medicini. Ti encimi lahko interakcijo reverzibilno z alfa-ketoglutarne kisline, prenesejo jo iz aminokislin funkcionalne amino skupine, ki tvorijo keto-spojine in glutaminsko kislino. Kljub dejstvu, da se aktivnost teh encimov poveča pri boleznih srčne mišice in jeter, največja aktivnost najdemo v krvnem serumu za AST in pri ALT s hepatitisom.

Aminokisline so nepogrešljive v procesih sinteze beljakovinskih molekul in tvorijo številne druge aktivne biološke spojine, ki lahko uravnavajo metabolične procese v telesu: hormoni, nevrotransmitorji. Poleg tega so donatorji dušikovih atomov pri sintezi snovi, ki vsebujejo nevmesen dušik, vključno s holinom, kreatinom.

Metabolizem aminokislin se lahko uporabi kot vir energije za sintezni postopek adenozin trifosfat. Posebna vrednost je energija funkcija aminokislin je v procesu postenja, pa tudi sladkorne bolezni. Izmenjava aminokislin nam omogoča vzpostavitev povezav med številnimi kemičnimi transformacijami, ki se pojavljajo v živem organizmu.

Človeško telo vsebuje približno 35 gramov prostih aminokislin, v krvi pa je njihova vsebnost 3565 mg / dl. Veliko število jih vstopi v telo iz hrane, poleg tega pa so v lastnih tkivih, lahko nastanejo tudi iz ogljikovih hidratov.

V številnih celicah (razen eritrocitih) se uporabljajo ne le za sintezo proteinov, temveč tudi za nastanek purinskih, pirimidinskih nukleotidov, pri proizvodnji biogenih aminov, fosfolipidov membran.

Za dan v človeškem telesu približno 400 g beljakovinskih spojin razgradi v aminokisline in približno enako količino pride do povratnega procesa.

Tkivni proteini v primeru katabolizma ne morejo izvesti stroškov aminokislin za sintezo drugih organskih spojin.

V procesu evolucije je človeštvo izgubilo zmožnost samostojnega sintetiziranja številnih aminokislin, tako da bi zagotovilo njihovo popolno telo, da bi morale te spojine, ki vsebujejo dušik, hrano. Kemični procesi, v katerih sodelujejo aminokisline, in so danes predmet študija kemikov in zdravnikov.